Анализ лдг. Лактатдегидрогеназа или ЛДГ что это за фермент и когда назначают анализ на LDG? Показания к анализу

18.07.2019

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)


Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

  • Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
  • Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
  • Острые боли в животе или травма живота;
  • Любые патологии органов пищеварительного тракта;
  • Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .
В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

  • Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
  • Киста или опухоль поджелудочной железы;
  • Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
  • Макроамилаземия;
  • Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
  • Острый перитонит или аппендицит;
  • Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
  • Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
  • Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
  • Внематочная беременность;
  • Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
  • Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
  • Разрыв аневризмы аорты;
  • Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
  • Злокачественные новообразования.
Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:
  • Недостаточность поджелудочной железы;
  • Муковисцидоз;
  • Последствия удаления поджелудочной железы;
  • Острый или хронический гепатит ;
  • Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
  • Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
  • Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
  • Подозрение на острый инфаркт миокарда;
  • Патология мышц;
  • Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
  • Профилактические осмотры;
  • Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.
В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.
  • Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
  • Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит ;
  • Тепловой удар или ожоговая болезнь;
  • Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
  • Гемолитическая анемия любого происхождения;
  • Почечная недостаточность;
  • Филяриоз;
  • Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.
Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:
  • Дефицит витамина В 6 ;
  • Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
  • Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
  • Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)


Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.



Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

  • Заболевания печени;
  • Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
  • Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
  • Профилактические осмотры;
  • Обследование потенциальных доноров крови и органов;
  • Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
  • Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.
В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:
  • Дети младше года – менее 83 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
  • Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
  • Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.
Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:
  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит, ревмокардит;
  • Кардиогенный или токсический шок;
  • Тромбоз легочной артерии;
  • Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
  • Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
  • Тепловой удар;
  • Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
  • Панкреатиты;
  • Употребление алкоголя;
  • Почечная недостаточность;
  • Злокачественные новообразования;
  • Гемолитические анемии;
  • Большая талассемия ;
  • Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
  • Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
  • Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
  • Кишечная непроходимость;
  • Лактоацидоз;
  • Болезнь легионеров;
  • Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
  • Инфаркт почки;
  • Инсульт (геморрагический или ишемический);
  • Отравление ядовитыми грибами;
  • Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.
Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:
  • Дефицит витамина В 6 ;
  • Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
  • Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
  • Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
  • Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
  • Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
  • Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.
В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:
  • Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
  • Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
  • Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
  • Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
  • Инфекционный мононуклеоз;
  • Панкреатиты (острые и хронические);
  • Опухоли поджелудочной железы, простаты;
  • Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
  • Употребление алкогольных напитков;
  • Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)


Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
  • Болезнь Педжета;
  • Болезнь Гоше;
  • Болезнь Ниманна-Пика;
  • Миеломная болезнь;
  • Тромбоэмболии;
  • Гемолитическая болезнь;
  • Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
  • Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
  • Патология печени и желчевыводящих путей;
  • Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
  • Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

  • Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
  • Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
  • Заболевания центральной нервной системы;
  • Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
  • Травмы;
  • Злокачественные опухоли любой локализации.
В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:
  • Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
  • 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
  • 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
  • 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
  • 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
  • 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
  • Старше 17 лет – как у взрослых.
Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:
  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
  • Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
  • Острые повреждения головного мозга;
  • Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
  • Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
  • Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
  • Внутривенные и внутримышечные инъекции;
  • Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
  • Эмболия легочной артерии;
  • Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
  • Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
  • Длительное переохлаждение или перегревание;
  • Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.
Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:
  • Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
  • Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
  • Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
  • Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
  • Эмболия легочной артерии;
  • Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
  • Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

  • Заболевания печени и желчевыводящих путей;
  • Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
  • Гемолитические анемии;
  • Миопатии;
  • Злокачественные новообразования различных органов;
  • Легочная эмболия.
В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:
  • Дети младше года – менее 450 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
  • Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
  • Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.
Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:
  • Период беременности ;
  • Новорожденные до 10 дня жизни;
  • Интенсивные физические нагрузки;
  • Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
  • Инфаркт миокарда;
  • Эмболия или инфаркт легких;
  • Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
  • Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
  • Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
  • Острый панкреатит;
  • Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
  • Злокачественные опухоли различной локализации;
  • Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
  • Хронический панкреатит;
  • Желчнокаменная болезнь;
  • Холецистит острый;
  • Травмы живота;
  • Алкоголизм.
В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый или хронический панкреатит;
  • Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
  • Алкоголизм;
  • Желчная колика ;
  • Внутрипеченочный холестаз;
  • Хронические заболевания желчного пузыря;
  • Странгуляция или инфаркт кишечника;
  • Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
  • Острая или хроническая почечная недостаточность;
  • Перфорация (прободение) язвы желудка;
  • Непроходимость тонкого кишечника;
  • Перитонит;
  • Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
  • Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).
Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:
  • Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
  • Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

  • Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
  • Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
  • Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
  • Выявление рака желудка;
  • Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.
В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

  • Острый и хронический гастрит;
  • Синдром Золлингера-Эллисона;
  • Язва двенадцатиперстной кишки;
  • Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).
Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:
  • Прогрессирующий атрофический гастрит;
  • Карцинома (рак) желудка;
  • Болезнь Аддисона;
  • Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
  • Микседема;
  • Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

Биохимический анализ крови на ЛДГ важен для диагностики многих заболеваний. ЛДГ либо лактатдегидрогеназа представляет собой незаменимый и очень важный для организма фермент метаболизма глюкозы. Он способствует нормальному превращению пировиноградной кислоты в молочную, которая является конечным продуктом метаболизма глюкозы. Однако она может образовываться в клетках только при недостатке в них кислорода.

ЛДГ является обязательным компонентом любой клетки. Он должен присутствовать в клетках на тот случай, если нужно будет экстренно перейти на бескислородный обмен глюкозы. Такое может быть, если доступ кислорода к клетке перекрыт, к примеру, тромбом.

Выделяют пять основных типов лактатдегидрогеназы:
  • 1 отвечает за эритроциты и сердечную мышцу;
  • 2 - за селезенку и лимфоузлы;
  • 3 - за легкие;
  • 4 - за плаценту, поджелудочную железу, почки и скелетные мышцы;
  • 5 - за скелетные мышцы и печеночную функцию.

ЛДГ чаще всего попадает в кровяное русло именно из клеток, которые содержат слишком большое количество данного фермента. Это в основном клетки сердечной, скелетных и печеночных мышц. При этом показатель фермента при повреждении таких клеток не является специфическим для какого-то конкретного органа.

Анализ на активность фермента ЛДГ берут в том случае, когда в организме присутствуют процессы постоянного разрушения клеток. Такое состояние может наблюдаться при опухолевых процессах или же при гемолизе, то есть чрезмерном и быстром распаде эритроцитов крови.

Клетки, которые образуются у больных раком, потребляют довольно большое количество глюкозы. Однако разрушение нормальных клеток при этом проходит без употребления кислорода. Именно поэтому количество ЛДГ в пораженных онкологией тканях практически всегда повышается.

Обычно анализ ЛДГ назначают в таких случаях:

  • когда есть подозрение на поражение клеточных либо же тканевых структур;
  • для диагностики анемических состояний;
  • при заболеваниях мышц;
  • при наличии в организме острых или хронических сердечных болезней и печени;
  • когда есть подозрения на предстоящий инфаркт;
  • при наличии у пациента неходжкинской лимфомы;
  • при опухолевых процессах печени и половых органов.
Почему необходимо сдавать анализ крови на ЛДГ? Его уровень обычно определяют:
  • для комплексного обследования, когда есть подозрения на наличие какой-либо патологии печени;
  • для проведения поздней диагностики инфаркта;
  • как онкомаркер при диагностике опухолевых процессов в организме.
На результаты данного анализа могут повлиять некоторые факторы:
  1. Тромбоцитоз - если число тромбоцитов увеличивается, то и уровень ЛДГ тоже возрастает.
  2. При длительных физических нагрузках уровень фермента всегда повышается.
  3. Гемолиз крови, если ее неправильно хранили в пробирке, может провести к ложному повышению ЛДГ.
  4. ЛДГ повышается при длительном и систематическом приеме некоторых лекарственных препаратов.

Именно поэтому перед сдачей такого анализа желательно хотя бы трое суток не принимать никаких лекарственных препаратов и ограничить всякие физические нагрузки. Только в этом случае можно будет получить наиболее достоверный результат содержания ЛДГ в крови пациента.

Существует несколько причин, по которым уровень фермента ЛДГ в биохимическом анализе крови может повышаться.

Среди них:

  1. Некоторые заболевания сердца. Это инфаркт миокарда, миокардит и острая сердечная недостаточность.
  2. Болезни печени, к которым можно отнести гепатокарциному с ее метастазами в печени, острую ее недостаточность или цирроз, гепатиты, вызванные вирусами, мононуклеоз, спровоцированный инфекциями, сильная интоксикация из-за органических растворителей.
  3. Заболевания крови. Среди них фолиево- и железодефицитная анемия, гемолитическая анемия, лимфомы и лейкозы различного происхождения.
  4. Заболевания мышечной системы. Это воспалительные процессы мышц, к примеру, миозит, а также повреждения мышц травматического характера.
  5. Заболевания другой этиологии. Это опухолевые процессы, воспалительные процессы в легких, шоковые состояния, тромбоз вен нижних конечностей, саркома Юинга, болезни почек, септические состояния, ВИЧ, панкреатит.

Все эти заболевания могут привести к тяжелым последствиям, угрожающим жизни пациента. Поэтому чем раньше будет поставлен диагноз и назначено лечение, тем больше шансов у человека на выздоровление или хотя бы ремиссию заболевания.

Расшифровка биохимии на уровень ЛДГ может показать его понижение в таких случаях:

  • если лечение опухолевых заболеваний и лейкоза дает положительный результат;
  • если терапия гемолитической анемии проходит успешно;
  • если пациент принимает довольно большое количество витамина С.

Понижение уровня ЛДГ считается хорошим показателем, ведь именно по нему можно судить об эффективности назначенного доктором лечения основного заболевания.

Таким образом, расшифровка анализа на ЛДГ имеет большое диагностическое значение. Все это потому, что именно данный фермент можно считать маркером для многих болезней.

Ведь если в организме все органы функционируют нормально, то и уровень ЛДГ также остается в своих нормальных значениях. Если же биохимия показала повышение уровня этого фермента, то следует искать причину такого состояния.

Для этого доктор должен назначить полный комплекс обследований и дополнительных анализов, которые помогут установить основное заболевание.

Всегда нужно помнить о том, что если врач назначает такого типа исследование, то игнорировать его никак нельзя. Поскольку именно расшифровка данного анализа может помочь выявить развитие в организме смертельной патологии. Только после постановки окончательного диагноза врач сможет назначить наиболее правильное и эффективное лечение основного заболевания. Если лечение проходит хорошо, то уровень ЛДГ в крови будет снижаться.

Повышенную активность лактатдегидрогеназы в физиологических условиях наблюдают у беременных, новорождённых, у лиц после интенсивных физических нагрузок.

Повышение активности лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда отмечают спустя 8-10 ч после его начала. Спустя 48-72 ч достигается максимум активности (повышение обычно в 2-4 раза), она остаётся увеличенной в течение 10 сут. Эти сроки могут варьировать в зависимости от величины участка повреждённой мышцы сердца. Увеличение активности общей лактатдегидрогеназы у больных инфарктом миокарда происходит за счёт резкого повышения лактатдегидрогеназы 1 и частично лактатдегидрогеназы 2 . У больных стенокардией повышения активности лактатдегидрогеназы не наблюдают, что позволяет применять определение лактатдегидрогеназы в пределах 2-3 сут после ангинозного приступа как высоконадёжный критерий отсутствия поражения сердечной мышцы.

Умеренное увеличение активности общей лактатдегидрогеназы наблюдают у большинства больных с острой коронарной недостаточностью (без инфаркта миокарда), миокардитом, с хронической сердечной недостаточностью, с застойными явлениями в печени. У больных с сердечными аритмиями активность лактатдегидрогеназы обычно в норме, но при применении электроимпульсной терапии иногда происходит её увеличение.

Источником увеличения активности лактатдегидрогеназы может быть лёгочная ткань при эмболии и инфаркте лёгких. Сочетание нормальной активности АСТ, повышенной активности лактатдегидрогеназы и увеличения концентрации билирубина может служить в качестве диагностической триады лёгочной эмболии и для дифференциации её от инфаркта миокарда. При пневмониях активность фермента иногда может не повышаться.

При миопатиях (мышечные дистрофии, травматические повреждения мышц, воспалительные процессы, расстройства, связанные с эндокринными и метаболическими заболеваниями) наблюдают увеличение активности лактатдегидрогеназы; при нейрогенных заболеваниях мышц активность лактатдегидрогеназы не повышается.

При остром вирусном гепатите активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови увеличивается в первые дни желтушного периода; при лёгкой и среднетяжёлой формах заболевания довольно быстро возвращается к нормальному уровню. Тяжёлые формы вирусного гепатита, и особенно развитие печёночной недостаточности, сопровождаются выраженным и более длительным повышением лактатдегидрогеназы.

При механической желтухе на первых стадиях закупорки жёлчных протоков активность лактатдегидрогеназы в норме, на более поздних стадиях наблюдают подъём активности лактатдегидрогеназы вследствие вторичных повреждений печени.

При карциномах печени или метастазах рака в печень может иметь место подъём активности лактатдегидрогеназы.

В стадии ремиссии при хроническом гепатите и циррозе печени активность лактатдегидрогеназы в крови остаётся в пределах нормы или слегка повышена. При обострении процесса отмечают повышение активности фермента.

Повышение активности лактатдегидрогеназы характерно для мегалобластической и гемолитической анемий, поэтому её определение используют для дифференциальной диагностики болезни Жильбера (ЛДГ в норме) и хронической гемолитической анемии (ЛДГ повышена).

Активность лактатдегидрогеназы повышается при острых и обострении хронических заболеваний почек; при хронических почечных заболеваниях, ассоциированных с уремией, она может быть нормальной, но часто возрастает после гемодиализа, что обусловлено удалением ингибиторов фермента во время этой процедуры.

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

  • Болезни печени;
  • выявление поражений миокарда;
  • миопатии;
  • гемолитические анемии;

Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

  • Поражение миокарда;
  • поражение печени;
  • повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
  • эмболия и инфаркт легких;
  • заболевания почек;
  • заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
  • злокачественные опухоли любой локализации;
  • прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.

Пониженные значения:

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 - изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ). Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

  • Выявление поражений миокарда;
  • гемолитические анемии;
  • злокачественные новообразования;
  • легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

  • Поражение миокарда;
  • заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
  • острые заболевания почек.

Пониженные значения:

  • Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Если лактатдегидрогеназа повышена, причины этого явления могут быть достаточно разнообразны. Подобное положение вещей может служить признаком развития большого количества патологических процессов.

Человеческий организм имеет достаточно сложную структуру, состоящую из множества органов и систем. При этом слаженность его работы достигается путем гормональных корректировок. В свою очередь, выработка подобных веществ происходит в ответ на определенные факторы, оказывающие на человека свое влияние. Одним из подобных ферментов является ЛДГ, участвующий в расщеплении глюкозы и образовании молочной кислоты. В нормальных условиях количество этого гормона находится в пределах нормы, поскольку его избыток выводится из организма естественным образом.

Разновидности фермента и его роль в организме человека

Лактатдегидрогеназа представляет собой один из множества ферментов, осуществляющих регулирование функционирования человеческого организма. Его назначением является помощь в переработке глюкозы, а также роль в образовании молочной кислоты, необходимой для полноценной жизнедеятельности. У здорового человека подобный гормон в обязательном порядке присутствует практически во всех тканях и органах, что еще раз подчеркивает его важность и значимость. Однако в зависимости от локализации вещества его условно подразделяют на следующие разновидности:

  • ЛДГ - 1 - сердце, красные кровяные тельца;
  • ЛДГ - 2 - почки, селезенка;
  • ЛДГ - 3 - легкие, щитовидная и поджелудочная железы, надпочечники;
  • ЛДГ - 4 - плацента, мужские половые клетки;
  • ЛДГ - 5 - печень, мышцы.

Каждый видов лактатдегидрогеназы имеет свое четкое расположение, что дает возможность с высокой точностью определить место нахождения проблемы и воздействовать на нее с наибольшей эффективностью. В нормальном состоянии у человека в крови присутствует некоторое количество этого вещества, которое с ее помощью распространяется к местам своего конечного назначения.

Подобный процесс является естественным и имеет свои конкретные показатели. При этом образование некоторых заболеваний неминуемо приводит к повышению концентрации ЛДГ в крови. Обусловлено аналогичное состояние тем фактом, что при возникновении некоторых болезней организм начинает вырабатывать повышенную дозу фермента в надежде откорректировать функции поврежденных участков тканей или органов, что дает возможность определить их наличие на ранних стадиях и позволяет нейтрализовывать с наибольшей эффективностью.

Норма количественных показателей ЛДГ, зависимость от возраста и половой принадлежности

Лактатдегидрогеназа крови имеет достаточно неустойчивые показатели, которые могут изменяться в зависимости от множества факторов. Первоочередную важность в аналогичных условиях имеет возраст человека, поскольку с течением времени содержание фермента в крови способно изменяться. Исходя из этого, на сегодняшний день существует определенная классификация, полученная на основании исследования большого количества разнообразных случаев. При ее составлении учитывались данные, полученные у людей различного возраста и пола, что дает возможность говорить о достаточно высокой точности этого списка. Выглядит аналогичная расшифровка следующим образом и выражается в следующем соотношении мккат/л:

  • дети от рождения до 2 дней - 22,1;
  • дети от 2 до 5 дней - 28,9;
  • дети от 5 дней до 6 месяцев - 16,3;
  • дети от полугода до 1 года - 18,3;
  • дети от 1 до 3 лет - 14,2;
  • мальчики в возрасте от 7 до 12 лет - 12,7;
  • девочки в возрасте от 7 до 12 лет - 9,67;
  • мальчики старше 12 лет и взрослые мужчины - 11,4;
  • девочки старше 12 лет и взрослые женщины - 7,27.

Эти показатели в наилучшем виде характеризуют влияние половой принадлежности и возраста человека на количество фермента. При этом норма ЛДГ в крови у женщин существенно отличается от концентрации гормона у мужчин, который имеет значительно более высокие показатели. Обусловлен подобный факт отличиями в анатомическом строении, поскольку мужские половые клетки содержат больше фермента, чем женские.

Предпосылки к назначению исследований

Анализ ЛДГ - это достаточно специфический анализ, для проведения которого берется небольшая порция крови. Его назначением является определение количества фермента, присутствующего в организме человека, и его точной концентрации. При этом подобный анализ крови может назначаться при подозрении на наличие заболеваний, способных нанести серьезный вред здоровью человека:

  • изучение патологий сердца;
  • исследование новообразований;
  • диагностика мышечных патологий;
  • наличие болезни почек или печени.

Такие критерии могут служить основанием для проведения аналогичного исследования. В свою очередь повышение уровня ЛДГ в крови происходит в результате развития воспалительного процесса или иных образований, имеющих принципиально иную структуру, нежели основные клетки организма. При подобном развитии событий иммунная система, на ряду с большим количеством антител способствует повышению выработки лактатдегидрогеназы. Она выполняет вспомогательную функцию и призвана обеспечить восстановление организма. В тех случаях, когда болезнь успешно нейтрализована, уровень ЛДГ возвращается в норму. В противном случае при прогрессирующем патологическом процессе в организме спада концентрации фермента не происходит. Именно аналогичное положение вещей и лежит в основе проведения соответствующего анализа, призванного определить точные причины образования патологии и локализовать ее.

Среди болезней, способных существенным образом повлиять на концентрацию ЛДГ в крови, выделяют следующие:

  • инфаркт миокарда;
  • болезни сердца;
  • патологические поражения печени;
  • онкологические образования;
  • заболевания крови;
  • нарушение мышечного тонуса;
  • панкреатит;
  • травмы костей и мышц;
  • серьезные гормональные сбои.

Подобные проблемы могут являться причиной состояния, когда лактатдегидрогеназа повышена, что является прямым следствие развития воспалительного или патологического процесса, вызванного прогрессированием приведенных выше болезней. При этом проведение диагностики дает возможность определить их наличие на стадии развития, позволяя более оптимально воздействовать на проблему и нейтрализовать ее.

Особенности взятия анализа и факторы, способные повлиять на его точность

Взятие анализа на ЛДГ является довольно простой процедурой, которая заключается в заборе небольшого количества крови из вены.

При этом непосредственно перед исследованием необходимо придерживаться определенных правил, направленных на увеличение его точности и информативности. Как показывает практика, повлиять на точность тестирования достаточно легко, а последствия этого процесса могут быть достаточно серьезными. Заключаются они в неправильной постановке диагноза и последующем проведении лечения, не способного принести положительный результат. Исходя из этого, соблюдение правил перед взятием анализа крови является обязательным условием, гарантирующим точность результатов и эффективность будущей терапии. Выглядят эти рекомендации следующим образом:

  • ограничить потребление пищи за несколько часов до тестирования;
  • не курить хотя бы полчаса до проведения исследований;
  • исключить физические нагрузки;
  • избегать эмоциональных потрясений.

Следует помнить, что приведенные выше факторы могут изменить гормональный фон, способный существенно исказить конечный результат тестирования. Поэтому все эти требования являются крайне важными и требуют полного соблюдения. Кроме того, существуют некоторые состояния, которые приводят к нарушению естественного баланса ферментов и способны повлиять на точность исследований. Выглядят они следующим образом:

  • физическое перенапряжение;
  • гемодиализ;
  • некоторые заболевания кожных покровов;
  • прием лекарственных препаратов;
  • тромбоцитоз.

Подобные критерии не редко приводят к искажению результатов тестирования, существенно повышая уровень ЛДГ в крови, что тоже может явиться причиной постановки неверного диагноза и назначения совершенно неэффективного лечения. Поэтому перед непосредственной сдачей анализов необходимо уведомить своего лечащего врача о наличии подобных факторов. В свою очередь, специалист уже будет рассматривать целесообразность проведения тестов и образование их возможной погрешности.



© dagexpo.ru, 2024
Стоматологический сайт