Что такое лдг в биохимическом анализе крови. Повышенная лактатдегидрогеназа: причины, лечение. Расшифровка результатов: причины понижения

18.07.2019

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназа) – это анализ на содержание в крови фермента, окисляющего глюкозу и отвечающего за синтез молочной кислоты.

Этот показатель является неспецифическим и не соответствует определенным заболеваниям и патологиям, так как этот фермент содержится практически по всех тканях и клетках организма. Анализ на ЛДГ является важным показателем разрушения клеток и тканей в организме. Он входит в список обязательных показателей .

Лактатдегидрогеназа – это особый , содержащийся в большинстве клеток организма. Большая активность этого фермента наблюдается в мышечной ткани, и .

Анализ ЛДГ является неспецифическим показателей разрушения тканей в организме. При показатель ЛДГ оценивают только в совокупности с другими показателями крови.

Фермент присутствует в организме в виде пяти изоформ, отличающихся не только составом, но и местом концентрации в организме. Так, например, ЛДГ в изоформе 1 концентрируется в сердечной мышце. При разрушении клеток сердечной ткани ЛДГ-1 высвобождается в кровь, его концентрация растет. Этот показатель используют для ранней диагностики инфаркта миокарда.

ЛДГ в изоформе 5 концентрируется в печеночной ткани и мышцах, а ЛДГ – 3 в ткани легких. Вместе с другими, более специфическими показателями крови ЛДГ используют как маркер различных патологических процессов в организме.

В зависимости от того, какая именно изоформа ЛДГ преобладает в ткани, зависит тип расщепления : аэробный или анаэробный.

Анализ ЛДГ является обязательным при сдаче биохимического анализа крови. Он назначается практически при любых и в целях профилактики.

Больше информации о ферменте ЛДГ можно узнать из видео:

Особое внимание на показатель лактатдегидрогеназы обращают в следующих случаях:

При подозрении на . При анемии разрушаются быстрее и уровень ЛДГ, содержащегося в клетках крови, растет. Анализ на ЛДГ назначают при симптомах анемии, например, при бледности кожи, хронической усталости, головокружении, шуме в ушах.
Для контроля, диагностики и проверки эффективности лечения инфаркта миокарда. При разрушении сердечной мышцы уровень ЛДГ возрастает значительно.
При подозрении на опухолевые заболевания. При онкологических заболеваниях многие клетки организма начинаются разрушаться, высвобождая в кровь фермент.

Подготовка и процедура

Чтобы выяснить уровень ЛДГ, нужно сдать кровь из вены на . Сама процедура стандартная: пациент приходит с талоном в лабораторию в назначенное время и сдает кровь из вены. В платных лабораториях можно сдать кровь без талона и записи.

Поскольку ЛДГ – это неспецифический показатель, особой подготовки к процедуре не требуется. При тесте используется . Чтобы она была пригодна для анализа, стандартную несложную подготовку желательно провести.

Достоверность результатов теста зависит от не только от лаборантов и соблюдения правил забора крови, но и от самого пациента.

Кровь из вены сдается в утренние часы, желательно до 10 утра. Никакой особой диеты соблюдать не нужно, но утром перед анализом нельзя ничего есть, иначе кровь свернется и станет непригодной для анализа. Последний прием пищи должен быть за 6-8 часов до посещения лаборатории.
Несмотря на отсутствие диеты, нежелательно за день до сдачи анализа переедать и употреблять большое количество жирных и белковых продуктов. Повышенное содержание жира и белка в крови приводит к замутнению сыворотки крови, в результате она сворачивается, и провести тест становится невозможно.
Не рекомендуется накануне сдачи крови принимать алкоголь. Он негативно скажется на состоянии организма, что неизменно отразиться на показателях крови. Результаты могут быть недостоверными.
Курение также негативно сказывается на состоянии крови. Нежелательно курить в день обследования или хотя бы за час до сдачи крови.
Не рекомендуется принимать никакие препараты в день сдачи крови. Обо всех принятых препаратах следует сообщать врачу. Аспирин, оральные контрацептивы и сильные антидепрессанты могут сказываться на свертываемости крови, искажать показатели.
Физические нагрузки также могут сказаться на результате анализа. За день до посещения лаборатории и в день сдачи крови нежелательно интенсивно заниматься спортом.

Расшифровка: норма и причины понижения показателя

Расшифровкой результатов должен заниматься только врач. Говорить о каких-либо заболеваниях на основе только показателя ЛДГ невозможно. Для полноценной картины нужно оценивать все показатели крови.

Норма ЛДГ может варьироваться в зависимости от возраста или состояния пациента. Так, например, для спортсменов и беременных женщин нормальный уровень ЛДГ несколько выше, чем для остальных.

Норма ЛДГ в крови:

В крови новорожденных младенцев уровень ЛГД всегда повышен. Нормой считается показатель от 220 до 600 ед/л.
У детей после года этот показатель снижается до 115-300 ед/л.
Для женщин и мужчин норма практически не отличается. Нижняя граница для всех одинакова 125 ед/л, а верхняя для женщин – 210 ед/л, для мужчин – 225 ед/л.

Пониженный уровень ЛДГ (ниже 125 ед/л у взрослого человека) встречается очень редко и практически никогда не рассматривается как показатель патологического состояния организма.

Пониженный показатель фермента говорит о том, что глюкоза в организме расщепляется очень активно.

Среди причин понижения уровня лактатдегидрогеназы в крови можно выделить следующее:

Большое количество витамина С. Если человек активно употребляет аскорбиновую кислоту или продукты, ее содержащие, уровень ЛДГ в крови снижается.
Прием лекарственных препаратов, снижающих количество фермента в крови. К таким препаратам можно отнести Амикацин, Налтрексон, Эналаприл, Метронидазол, Цефотаксим.
Присутствие оксалатов и мочевины в крови, нейтрализующих ЛДГ. Обычно подобные явления наблюдаются при камнях в почках, мочевом пузыре, мочевыводящих протоках.

Причины повышения показателя

Причины повышения в крови могут быть как физиологическими ( , физическая нагрузка, новорожденный возраст), так и патологическими.

Определить заболевание только по уровню ЛДГ невозможно, так как это неспецифический показатель, он лишь указывает на наличие деструктивных процессов в тканях организма.

Причины повышения ЛДГ:

Инфаркт миокарда. При инфаркте миокарда страдает мышечная ткань . Она разрушается, высвобождая в кровь различные ферменты, одним из которых является ЛДГ. помогает выявить инфаркт миокарда еще до появления симптоматики. ЛДГ в крови повышается в течение суток после начала заболевания, – через 4 часа, – через 4-8 часов.
. Анемия сопровождается сниженным уровнем , которые при разрушении высвобождают ЛДГ. При анемии наблюдается, как правило, пониженный уровень железа в крови и повышается уровень ЛДГ. наиболее распространена. Она часто вызвана неправильным питанием и регулируется с помощью .
Лейкоз. При лейкозе (онкологическом заболевании крови, сопровождающимся неправильной, патологической выработкой клеток крови) повышается активность многих ферментов: , ЛДГ, повышается уровень и . Содержание глюкозы и фибриногена, наоборот, уменьшается.
Злокачественные опухоли. Чаще всего онкологию диагностируют с помощью . С помощью биохимии можно лишь заподозрить злокачественную опухоль. Онкологическое заболевание часто сопровождается повышенным уровнем , АСТ, ЛДГ. Опухолевые процессы затрагивают многие ткани и органы, поэтому измениться могут многие показатели крови.
Острый панкреатит. Приступ острого панкреатита сопровождается сильными болями и часто требует госпитализации пациента. При панкреатите в первую очередь обращают внимание на уровень (панкреатического фермента). Также может повышаться уровень билирубина, ЛДГ.

Нормализация уровня ЛДГ в крови

Чтобы нормализовать уровень ЛДГ в крови, нужно верно определить причину его повышения с учетом других и показателей крови. Только устранение заболевания, вызывающего повышение ЛДГ в крови, даст результат.

Особенности лечения патологии:

Лечение инфаркта миокарда начинают при первых же симптомах болезни или сразу же после , выявившего инфаркт. Пациенту снижают нагрузку на сердце, обеспечивают приток свежего воздуха, вводят препараты для нормализации кровообращения, поддержания работы сердца. Во время лечения больной постоянно сдает кровь, чтобы врач мог следить за эффективностью лечения. При достаточно эффективном лечении уровень ЛДГ и других показателей будет снижаться.
Если повышение уровня ЛДГ вызвала железодефицитная анемия, назначаются препараты железа, содержащая продукты, богатые железом, аскорбиновая кислота, рекомендуются прогулки на свежем воздухе. Во время лечения сдается кровь для контроля эффективности. Если лечение эффективно и причины анемии устранена, уровень ЛДГ будет падать, а – подниматься.
Лечение злокачественных опухолей проводится комплексно с применением различных агрессивных методов воздействия на раковые клетки, например, химиотерапия, лучевая терапия. Не так давно был изобретен препарат, который блокирует выработку ЛДГ в самих клетках, что позволяет уменьшить рост опухоли и даже избавиться от нее полностью. Подобное лечение эффективно на начальных стадиях . При отсутствии метастаз назначают операцию по удалению опухоли (по замене костного мозга при лейкемии).
Лечение острого панкреатита чаще всего проводится в условиях стационара, уровень ЛДГ в крови постоянно наблюдается. Больному назначаются обезболивающие препараты, пищеварительные ферменты, капельницы с плазмой или и т.д. Если медикаментозная терапия не дала результатов, пациенту назначается промывание и в крайне редких случаях – операция по удалению .

При его участии пировиноградная кислота превращается в молочную (и обратно). Молочная кислота – это конечный продукт обмена глюкозы в клетках при отсутствии кислорода.

Клетке нужна энергия для поддержания своей жизнедеятельности, а глюкоза – ее основной источник. Если в клетку поступает кислород, то при расщеплении глюкозы образуется энергия, углекислый газ и вода. Если же клетка вынуждена работать без кислорода, она также использует глюкозу, но в результате энергии получает в 18 раз меньше, а также появляется молочная кислота. Именно в последнем этапе расщепления глюкозы вступает в цикл ЛДГ, которая способна лишь временно поддержать клетку.

ЛДГ присутствует во всех клетках тела, являясь своего рода «запасным вариантом» – вдруг придется перейти на безкислородный обмен глюкозы. Энергия нужно всегда, но, бывают ситуации, когда кислород к ткани просто не поступает (например, при перекрытии тромбом сосуда).

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle) . В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

ЛДГ1 – HHHH– миокард и
ЛДГ2 – HHHM – лимфатические узлы, селезенка
ЛДГ3 – HHMM — легкие
ЛДГ4 – HMMM – скелетные мышцы, плацента, почки
ЛДГ5 – MMMM – скелетные мышцы и печень

Активность ЛДГ2 составляет 30-50%, а ЛДГ5 из скелетных мышц – 0-1,5. Так, что в норме общая ЛДГ образована преимущественно ретикулярной изоформой.

Повышенный уровень ЛДГ наблюдается у 27% опухолей в I-й стадии и у 55% метастатических семином.

Показания

при подозрении на возможное повреждение клеток или тканей – изоферменты ЛДГ помогают уточнить места локализации заболевания
для контроля течения острых и хронических заболеваний (сердца, печени)
диагностика анемии, заболеваний мышечной системы (читайте о диагностике анемии в статье « ».)
при поздней диагностике острого инфаркта миокарда
при – ЛДГ входит в перечень критериев прогноза (международный прогностический индекс)
при некоторых опухолях (например, яичек, печени) и лимфомах – ЛДГ применяется для контроля течения заболевания и его тяжести

Нормы ЛДГ в крови в Ед/л

новорожденные 220-600
дети от 1 года до 15 лет – 115-300
женщины 125-210
мужчины 125-225

5 фактов про ЛДГ

боль в мышцах при анаэробных силовых упражнениях появляется в результате «работы» ЛДГ и накопления молочной кислоты
ученые разрабатывают препарат, который сможет избирательно блокировать ЛДГ в раковых клетках, это приведет к накоплению большого количества и гибели опухоли
ЛДГ можно определять в ликворе,
еще одна изоформа ЛДГ есть в
ЛДГ выше у афроамериканцев

Зачем определять уровень ЛДГ?

поздняя диагностика инфаркта миокарда – когда пик и уже прошли
в комплексе исследований при печеночной патологии (в комплексе с )
для диагностики и контроля лечения опухолевых заболеваний, как онкомаркер

Что влияет на результат?

при тромбоцитозе – повышении количества ЛДГ также растет

некоторые лекарственные препараты повышают ЛДГ – амиодарон, анаболические стероиды, далацин, дикумарол, гентамицие, интерлейкин-2 вальпроевая кислота, метотрексат, нитрофурантоин, пеницилламин, сульфосоксазол, ксилитол (обязательна консультация врача!)

ложно-повышенный уровень ЛДГ в крови бывает при гемолизе крови в пробирке при неправильном ее хранении и транспортировке

Расшифровка

Причины повышения ЛДГ

1. Заболевания сердечной мышцы – миокарда

– среди всех сердечных маркеров ЛДГ растет самым последним, через 12-18 часов после приступа боли, остается повышенным 10 дней, более показательны анализы на ЛДГ1 и ЛДГ2, при этом ЛДГ1 должен быть выше чем ЛДГ2
острая сердечная недостаточность — серце перестает перекачивать кровь
— воспаление сердечной мышцы

2. Заболевания печени – изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5

отравление органическими растворителями
( , )
инфекционный мононуклеоз
– перестройка архитектоники печеночной ткани, в том числе и сосудистого русла с снижением объема функционирующих клеток

3. Болезни крови

гемолитическая анемия – с распадом эритроцитов в которых находится ЛДГ1
анемия при дефиците и
– опухолевые заболевания крови, при которых в костном мозге появляется злокачественная клетка, вытесняющая здоровую ткань
лимфома – злокачественное заболевание лимфатической системы с увеличением количества лимфоцитов

4. Болезни мышечной системы

воспаление мышц – ,
повреждение мышц при травме, физической активности, после судорог

5. Другие заболевания

опухолевые заболевания – анализ на ЛДГ имеет важное значение при некоторых опухолях яичек и яичников (дисгерминомы)
шок – повышение всех изоферментов ЛДГ в крови
воспаление легких,
тромбоз глубоких вен нижних конечностей
ЛДГ у больных ВИЧ и СПИД повышается при пневмоцистной пневмонии; очень высокие показатели ЛДГ наблюдаются у больных ВИЧ и гистоплазмозом
заболевания почек – инфаркт почки, воспаление, нефротический синдром
сепсис
наличие комплексов макроЛДГ – комплексы ЛДГ с иммуноглобулинами А (IgA), G (IgG), M (IgM) – может активность фермента в крови как повышать так и понижать

Причины снижения ЛДГ

снижение активности ЛДГ наблюдается при успешном лечении опухолевых заболеваний, гемолитических анемий, лейкозов, лимфом.
прием большого количества витамина С

Значение анализа на ЛДГ снижается ее не специфичностью, поскольку как патология сердца, так и печени и скелетных мышц могут приводить к ее повышению. Но, ЛДГ нужно для общей оценки функции органов в сочетании с печеночными пробами (с АЛТ), сердечными маркерами (с тропонинами и АСТ) и как онкомаркер.

ЛДГ в и перикардиальной жидкости

Анализ на ЛДГ в помогает отличить (воспалительную жидкость) от (застойную). Если в плевральном выпоте величина ЛДГ выше 2/3 ее количества в крови, то речь идет о экссудате, если менее – о транссудате.

При эмпиеме плевры уровень ЛДГ в выпоте повышается до 1000 Ед/л.

ЛДГ в ликворе

Повышение уровня ЛДГ в бывает при . При вирусном менингите высокая концентрация ЛДГ в крови указывает и плохой прогноз.

ЛДГ – лактатдегидрогеназа was last modified: Декабрь 23rd, 2017 by Мария Бодян

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
Острые боли в животе или травма живота;
Любые патологии органов пищеварительного тракта;
Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
Киста или опухоль поджелудочной железы;
Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
Макроамилаземия;
Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
Острый перитонит или аппендицит;
Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
Внематочная беременность;
Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
Разрыв аневризмы аорты;
Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

Недостаточность поджелудочной железы;
Муковисцидоз;
Последствия удаления поджелудочной железы;
Острый или хронический гепатит ;
Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
Подозрение на острый инфаркт миокарда;
Патология мышц;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
Профилактические осмотры;
Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит ;
Тепловой удар или ожоговая болезнь;
Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
Гемолитическая анемия любого происхождения;
Почечная недостаточность;
Филяриоз;
Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В 6 ;
Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

Заболевания печени;
Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

Дети младше года – менее 83 Ед/л;
Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит, ревмокардит;
Кардиогенный или токсический шок;
Тромбоз легочной артерии;
Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
Тепловой удар;
Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
Панкреатиты;
Употребление алкоголя;
Почечная недостаточность;
Злокачественные новообразования;
Гемолитические анемии;
Большая талассемия ;
Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
Кишечная непроходимость;
Лактоацидоз;
Болезнь легионеров;
Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
Инфаркт почки;
Инсульт (геморрагический или ишемический);
Отравление ядовитыми грибами;
Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В 6 ;
Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
Инфекционный мононуклеоз;
Панкреатиты (острые и хронические);
Опухоли поджелудочной железы, простаты;
Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
Употребление алкогольных напитков;
Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
Болезнь Педжета;
Болезнь Гоше;
Болезнь Ниманна-Пика;
Миеломная болезнь;
Тромбоэмболии;
Гемолитическая болезнь;
Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
Патология печени и желчевыводящих путей;
Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
Заболевания центральной нервной системы;
Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
Травмы;
Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
Острые повреждения головного мозга;
Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
Внутривенные и внутримышечные инъекции;
Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
Эмболия легочной артерии;
Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
Длительное переохлаждение или перегревание;
Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
Эмболия легочной артерии;
Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

Заболевания печени и желчевыводящих путей;
Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
Гемолитические анемии;
Миопатии;
Злокачественные новообразования различных органов;
Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

Дети младше года – менее 450 Ед/л;
Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Период беременности ;
Новорожденные до 10 дня жизни;
Интенсивные физические нагрузки;
Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
Инфаркт миокарда;
Эмболия или инфаркт легких;
Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
Острый панкреатит;
Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
Злокачественные опухоли различной локализации;
Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
Хронический панкреатит;
Желчнокаменная болезнь;
Холецистит острый;
Травмы живота;
Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый или хронический панкреатит;
Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
Алкоголизм;
Желчная колика ;
Внутрипеченочный холестаз;
Хронические заболевания желчного пузыря;
Странгуляция или инфаркт кишечника;
Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Перитонит;
Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
Выявление рака желудка;
Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Острый и хронический гастрит;
Синдром Золлингера-Эллисона;
Язва двенадцатиперстной кишки;
Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Прогрессирующий атрофический гастрит;
Карцинома (рак) желудка;
Болезнь Аддисона;
Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
Микседема;
Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

Общие сведенья о ЛДГ

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является важным внутриклеточным, цинксодержащим ферментом, который присутствует в большинстве органов и тканей. Изменение в большую или в меньшую сторону количества дегидрогеназы лактата и его множественных изоферментов может свидетельствовать в пользу повреждения целостности или деструктивных изменений органов, в которых они находятся.

Главной биохимической функцией ЛДГ в человеческом организме является превращение молочной кислоты в пировиноградную. Это происходит благодаря специфической структуре фермента, что позволяет отщепить от молекулы лактата гидроксильную группу с последующим образованием пирувата. Пировиноградная кислота является основоположной в цикле трикарбоновых кислот, который также известен как цикл Кребса. Цикл Кребса - это важнейший этап в дыхательных процессах практически всех клеток, которые используют оксиген.

Молочная кислота является опасным и многочисленным метаболитом организма. Благодаря ферменту ЛДГ лактат используется для расщепления глюкозы с последующим образованием большого количества энергии. Выработанная энергия используется организмом для осуществления жизненно необходимых биохимических реакций и сокращения мышц, в результате чего образуется молочная кислота.

При недостатке кислорода в человеческом организме может происходить обратная трансформация лактата в пировиноградную кислоту. У дрожжей, которые являются анаэробными организмами, лактат перевоплощается в этиловый спирт. Данное явление известно, как брожение и активно используется в промышленности и быту.

Если в человеческом организме находиться недостаточное количество кислорода, фермент лактактатдегидрогеназа накапливается, что приводит к фатальным изменениям в метаболизме клетки и нарушении целостности ее оболочки. Выход содержимого клетки в кровяное русло ведет к повышению количества ЛДГ, которое врачи обнаружат при биохимическом исследовании крови. Лактатдегидрогеназа является одним из важнейших показателей деструкции клеток тканей и органов, в которых он находится.

Виды ЛДГ

ЛДГ-1. Обнаруживают в клетках сердечной мышцы и головного мозга
ЛДГ-2. Локализуется в тканях почки и селезенки
ЛДГ-3. Чаще всего находят в легких, тироидной железе, панкреасе и надпочечниках
ЛДГ-4. Является характерным для плаценты и мужских половых гормонов
ЛДГ-5. Маркер деструктивных поражений мышечной ткани и печени.

Наиболее часто первый изофермент находят при остром поражении миокарда, известном как инфаркт. Это явления используют для диагностики инфаркта миокарда, что помогает значительно уменьшить летальность. При инфаркте миокарда ЛДГ-1 повышается через 12-16 часов.

В нынешнее время для быстрой диагностики поражения миокарда используют тропопониновые тесты. Они являются более специфичными и при этом быстрее появляются в крови. Тропониновые тесты становятся положительными в первые часы, после начала некротических изменений в сердечной мышце.

Увеличение количества изоферментов 2, 3 и 4 в кровяном русле будет свидетельствовать не только о деструктивных изменениях в соответствующих органах, но и о массивной гибели тромбоцитов. Эти изменения могут свидетельствовать о наличии у пациента тромбоэмболии легочной артерии. Поскольку летальность при ТЭЛА очень высока, то своевременная диагностика поможет спасти жизнь пациента.

Повышение количества пятого изофермента лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в большинстве случаев происходит в острой фазе вирусных гепатитов.

Как определяется ЛДГ?

Для определения ЛДГ и его изоферментов исследуют венозную кровь пациента. Не существует особой подготовки к сдаче крови на ЛДГ, поскольку этот показатель не является специфичным.

Для проведения адекватного исследования врачи рекомендуют несколько общих правил:

Забор крови у пациента делаться натощак. Желательно чтобы процедура была проведена до 10-11 утра. Специфичной диеты не нужно соблюдать. Необходимо не принимать пищу за 8 часов до предполагаемого похода в больницу. Если нарушить это правило, то кровь свернется и будет непригодной для дальнейшего исследования
За сутки перед сдачей стоит отказаться от курения
За несколько дней до похода в лабораторию необходимо отказаться от приема алкогольных напитков. Алкоголь влияет на коагуляционные и реологические свойства крови. Также при употреблении алкоголя повышается количество ЛДГ-5, из-за некроза клеток печени
В день сдачи крови стоит отказаться от приема лекарственных средств. Ацетилсалициловая кислота, контрацептивы, антидепрессанты могут существенно менять коагуляционные свойства крови, что приведет к невозможности проведения исследования. Если же пациент принял какое-то лекарственное средство ему стоить сообщить об этом врачу. Скорее всего, медицинские сотрудники забор крови перенесут на другой день
Значительные физические нагрузки накануне исследования значительно меняют показатели крови, что приводит к неадекватному результату

Какой специалист обращает внимание на данный параметр?

Исследования лактатдегидрогеназы не является специфическим показателем заболевания. Этот анализ используется как вспомогательный и указывает на разрушения клеток или воспалительный процесс. Терапевт, онколог, кардиолог и врач общей практики - семейной медицины могут назначить данный анализ при подозрении на развития болезни исходя из симптомов и анамнеза.

В таких случаях врач назначает исследования лактатдегидрогеназы:

При болях разного характера за грудиной. Используют в качестве дифференциального параметра. Такие боли могут вызвать инфаркт легкого, инфаркт миокарда, стенокардия напряжения и спокойствия, гастроэзофагиальная рефлексная болезнь. Увеличения первого изофермента будут свидетельствовать о развитии у пациента инфаркта миокарда
При злокачественных опухолях онколог назначает данный анализ для наблюдения динамики развития и протекания болезни. Также снижение фермента ЛДГ будет говорить об успешности лечения и регрессе опухолевого процесса. Не так давно ученые синтезировали вещество, которое блокирует выработку лактатдегидрогеназы. Это приводит к накоплению внутри клетки молочной кислоты и ее гибели. Если это вещество ввести в локацию развития опухолевого процесса, то раковые клетки будут гибнуть. Экспериментально доказано, что такое лекарство эффективно только на первых стадиях развития опухолевого процесса
При постановке стадии ранее диагностированных болезней почек и печени
При анализе состояния мышечной ткани
При мониторинге состояния пациента с хроническими заболеваниями
При обследовании всего организма в профилактических целях
С целью определения вида анемии

Значения ЛДГ

На основе изменения концентрации ЛДГ в крови невозможно поставить диагноз. Интерпретировать и делать какие-либо выводы может сделать только врач. Норма концентрации ЛДГ в крови зависит от возраста, пола и состояния пациента. Врачи в своей работе пользуются такими референтными значениями:

От рождения ребенка и до первого года этот параметр равняется 451 единицам на литр
От первого до третьего года жизни это значение равняется 344 единицам на литр
От 3 до 6 лет норма будет соответствовать 314 единицам на литр
В 6-12 лет норма равняется 332 единицам на литр
От 12 до 17 лет норма будет в диапазоне 279 единиц на литр
17 лет и старше референтные значение нормы уже распределяются в зависимости от пола исследуемого. Для пациентов мужского пола эти значения будут на уровне 135-225 единиц на литр. Для женского пола- 135-214 единиц на литр

Для беременных и профессиональных спортсменов референтные значения ЛДГ выше, чем в популяции.

Изменения показателей ЛДГ в кровяном русле

Причиной увеличения количества лактатдегидрогеназы в крови могут быть следующие патологические состояния:

Инфаркт сердечной мышцы
Вирусные гепатозы
Цирротические изменения печени
Онкологические заболевания
Острый панкреатит
Заболевания почек
Анемии
Травматические повреждения
Заболевание мышечной ткани
Функциональные нарушения сердечно-сосудистой и дыхательной системы
Лимфома
Лейкемии
Миозиты и полимиозиты
Воспаления легких
Флеботромбоз нижней конечности
Вирус иммунодефицита человека
Сепсис
Острый некротический процесс

Количество лактатдегидрогеназы понижается при успешном лечении онкологической патологии, гемолитических анемий, лимфом. Также ЛДГ понижается при наличии у пациента оксалатов, мочевины и специфического ингибирующего фермента. Если пациент перед исследованием принимал лекарственные средства, то результат будет занижен. К таким лекарственным препаратам относят: амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, каптоприл, преднизолон, налтрексон, цефотоксим, спазмолитики.

ЛДГ в спинномозговой жидкости и плевральном выпоте

Увеличение количества фермента лактатдегидрогеназы в плевральном выпоте помогает врачам провести дифференциальную диагностику экссудата и транссудата. Если этот показатели больше чем в два раза, то это свидетельствует в пользу экссудата, а если ниже, то это транссудат. При эмпиеме плевры количество лактатдегидрогеназы повышается до 1000 единиц на литр.

В ликворе повышение ЛДГ обнаруживают при бактериальном менингите.

Заключение

Значение определения ЛДГ в крови не высоко, ввиду ее малой специфичности. ЛДГ повышается при болезнях почек, печени, сердца и характеризует деструкцию их клеток.

Анализ на ЛДГ может натолкнуть на мысль о заболевании. Без дополнительных исследований поставить диагноз невозможно.

Нередко после сдачи биохимического анализа крови врач указывает, что лактатдегидрогеназа (ЛДГ) повышена. Этот важный фермент, без которого может быть нарушен процесс окисления глюкозы и формирование молочной кислоты. В организме взрослого человека данное вещество не копится, а сразу выводится. Если замечается увеличение ЛДГ, то это может указывать на различные заболевания.

Нормы показателя

Основным компонентом кровеносной системы и тканей является ЛДГ. Образуются она во время дыхания. Фермент участвует в распаде глюкозы, преобразовывая её в молочную кислоту. В результате в организм поступает кислород. Если нарушается этот процесс, то расходуется только глюкоза, происходит повышение лактаты.

У здорового человека лактатдегидрогеназа не накапливается, а сразу выводится мочеполовой системой. Если в организме наблюдаются патологические процессы, то отмечается повышение в крови ЛДГ.

Этот фермент присутствует практически во всех органах, но самое большое количество наблюдается в печени, мышцах скелета и миокарде. Поэтому выделяют пять изоферментов, которые различаются друг от друга структурой и спецификой, так как находятся в разных частях скелета человека.

Существуют пять направлений:

ЛДГ-1 располагается в мозге и тканях сердечной мышцы.
ЛДГ-1 и ЛДГ-2 можно найти в почках и кровяных тельцах.
ЛГД-3 – в скелетной мышце, поджелудочной железе, легких, щитовидке, надпочечниках и селезенке.
ЛГД-4 содержится в печени, плаценте, у мужчин в половых клетках, а также как и в ЛГД-3.
ЛДГ-5 – в печени, мышцах скелета и других органах.

Каждый вид лактатдегидрогеназы имеет свое местоположение, что помогает быстрее выяснить причину патологии и назначить соответствующее лечение. Кроме того, показатели этого фермента у мужчин и женщин различаются, это доказывает, что сильная половина человечества чаще занимается силовыми нагрузками.

В медицине существуют специальные значения, по котором проверяется уровень этого вещества. Отклонения в большую или меньшую стороны указывают на какие-нибудь заболевания. Норма показателя зависит от возраста и пола, так как при рождении он бывает завышен, а в период взросления величина заметно понижается.

Параметры ЛДГ для детей и взрослых:

У новорожденных считается нормой значение ниже 2000 Ед./литр крови.
У детей до 2-х лет – 430 Ед./л.
С 2 до 12 лет – 295 Ед.\л.

У женщин величина может колебаться от 135 до 214 Ед.\л.
У мужчин – 135-225 Ед.\л.

В некоторых случаях параметры существенно могут отличаться, и это не будет свидетельствовать о болезни. Однако необходимо провести дополнительные анализы, чтобы выяснить причину понижения/повышения уровня при исследовании.

Цель исследования фермента

Часто назначают сдать биохимический анализ крови, чтобы определить лактатдегидрогеназу. По её содержанию диагностируются болезни у человека, ведь при повреждении внутренних органов и их систем наблюдается стремительное повышение ЛДГ. Особенно это важно для проверки тканей сердца, головного мозга, печени. При нарушении их работы наблюдается накопление этого вещества в организме.

Обычно показаниями к исследованию крови на указанный фермент являются:

диагностирование сердечно-сосудистых заболеваний, боли в груди;
подозрение на раковые опухоли;
мышечные патологические процессы;
контроль онкологических болезней;
анемическое состояние;

комплексное обследование.

В последнее время этот метод теряет свою актуальность, так как имеются более обширные исследования для установления причины заболевания. Но они отличаются технической стороной и дороговизной анализа, кроме того, их нужно сдавать в платных лабораториях.

Как нужно подготовиться к сдаче крови? За три дня до процедуры не рекомендуется принимать лекарственные препараты и воздержаться от алкоголя. Кровь нужно сдавать на голодный желудок, пищу не рекомендуется употреблять за восемь часов до процедуры, врачи советуют отказаться за полчаса до процедуры от курения и избегать физической активности.

Как проводят процедуру? Из вены человека берется кровь. Затем из неё получают сыворотку и проверяют - в каком количестве находится лактат. Результаты бывают готовы уже на вторые сутки.

Анализ на определение ЛДГ является несложным, так как требуется взять небольшое количество крови из вены. Важно, чтобы сыворотка была свежей, чтобы результат был верным.

На основании полученных данных при необходимости врач проводит вспомогательное обследование и ставит диагноз. Таким образом, благодаря этому ферменту на раннем сроке можно выявить патологические процессы до появления первичных симптомов.

Показатель отклоняется от нормы

Повышение лактатдегидрогеназы появляется при разрушении клеточных структур и тканей. Такое состояние вызывает различные заболевания, поэтому не представляет сложности для постановки диагноза.

Если показатель ЛДГ повышен, то причинами могут выступать такие патологии:

сердечно-сосудистые заболевания, в том числе инфаркт или инсульт;
легочная недостаточность;
цирроз печени;
гепатиты, желтуха;
болезни крови (лейкоз, малокровие);
панкреатит в острой фазе;
повреждение скелета или мышечной ткани при травмах;
гипоксия;
проблемы с дыханием, нехватка кислорода;
СПИД, ВИЧ.

Стоит отметить, если ЛДГ повышен при беременности, то это считается нормой, но в некоторых случаях данный параметр может указывать на отслойку плаценты. Поэтому врач может назначить дополнительный осмотр пациентки, чтобы исключить патологические процессы.

Иногда на величину могут влиять некоторые факторы, которые образовались на момент сдачи крови, и это не будет указывать на наличие заболеваний.

К ним относят:

болезни кожи (аллергия, порезы);
употребление алкогольных напитков за день до сдачи крови;
физическая или психологическая нагрузка;
прием любых лекарственных препаратов (аспирин, инсулин);
тромбоцитоз.

Поэтому важно выяснить, почему лактатдегидрогеназа повышена (причины), при этом исключив все возможные ложные предположения. Только в этом случае врачу удастся выявить основания увеличения фермента.

Сам по себе повышенный в крови ЛГД не может указывать на какое-то заболевание, поэтому требуется проводить дополнительное обследование. Для этого специалист определяет величину одного или нескольких изоферментов. Только в этом случае можно установить причину недуга.

К примеру, у человека обнаружен высокий уровень изоферментов 4 и 5 ЛДГ. В этом случае имеет место поражение печени либо мышечной ткани. Врач исследует этот орган, берет дополнительные анализы и выясняет аномальные процессы.

При инфаркте миокарда высокое значение элемента усматривается на 3-5 день и остается в таком состоянии около десяти дней. При лейкозе крови отмечается инициативность ЛДГ-2 и ЛДГ-3. Раковые опухоли характеризуются увеличением ЛДГ- 3,4,5.

Стоит отметить, что величина ЛДГ в крови у онкобольных может уменьшаться при эффективном лечении, поэтому этот анализ используют для контроля состояния больного.

Пониженный показатель ЛГД встречается реже и не является патологией. Иногда на это могут повлиять какие-то факторы, поэтому, устранив их, можно повысить этот параметр. Обычно на такое явление влияет прием витамина С и других лекарственных препаратов.

Методы лечения

Чтобы уровень лактатдегидрогеназы пришел в норму, следует выяснить причину её повышения с учетом всех дополнительных обследований. Только в этом случае терапия данного заболевания даст положительный результат.

При инфаркте миокарда назначают препараты для улучшения кровообращения и поддержания функциональности сердца. У больного часто берут кровь и проверяют уровень ЛДГ. При успешном лечении этот показатель, как правило, снижается.

При анемии рекомендуется соблюдать диету, в которую входят железосодержащие продукты, принимать медикаменты, повышающие уровень гемоглобина. Терапия рака заключается в применении лучевой или химиотерапии. В некоторых случаях необходимо оперативное вмешательство для удаления раковых опухолей. Лечение острой формы панкреатита проводится в стационаре под контролем врача. Обычно назначают обезболивающие препараты, промывание желудка, капельницы. В тяжелых случаях требуется удаление поджелудочной железы.

Таким образом, повышение параметров ЛДГ случается при наличии воспалительного процесса в организме или других образований.

Высокие показатели могут указывать на развитие серьезных заболеваний и аномалий. Поэтому важно обратиться к врачу, чтобы он назначил дополнительное исследование и выявил причины.

Своевременное лечение поможет нормализовать фермент в крови и избежать тяжелых осложнений у детей и взрослых.