Лактатдегидрогеназа высокая. Что такое лдг в биохимическом анализе крови. Норма ЛДГ в организме и расшифровка анализа

18.07.2019

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая — цинксодержащий внутриклеточный фермент, играющий роль в синтезе лактата. Он обнаруживается практически во всем теле,больше всего в печени, мышечной ткани и сердце. ЛДГ имеет 5 вариаций, отличающихся структурой и локализацией:

ЛДГ-1 большей частью располагается в тканях головного мозга и сердечной мышце;
ЛДГ-1 и ЛДГ-2 локализуются в клетках крови, почках;
ЛДГ-3 присутствует в мышцах, селезёнке, надпочечниках, лёгких, поджелудочной железе;
ЛДГ-4 имеет такие же локации, как и ЛДГ-3, кроме того он встречается в плаценте, гранулоцитах, печени и сперматозоидах;
ЛДГ-5 обнаруживается в мышцах, в клетках печени и во всех органах, где локализуется ЛДГ-4.

При полном снабжении клеток кислородом, Лактатдегидрогеназа не запасается в организме, а распадается до нейтральных веществ и выходит естественным образом. Но при определённых нарушениях, приводящих к расщеплению клеток, его количество может возрасти. Повышение концентрации лактатдегидрогеназы может являться свидетельством всевозможных патологий.

Норма ЛДГ в крови

Имеются конкретные рамки концентрации ЛДГ в норме. Сразу после рождения (до 4-х дней) нормой считается уровень ЛДГ до 775 Ед/л. У новорожденных детей нормальным будет содержание фермента в крови, не превышающее 2000 единиц на литр крови. У детей до 2-х лет уровень фермента не должен превышать 430 Ед/л, в возрасте от 2 до 12 лет — 295 Ед/л. У взрослых людей количество ЛДГ значительно снижается и имеет половые различия: у женщин за норму принимается число 135-214 Ед/л, а у мужчин — 135-225 Ед/л.

Когда требуется провести анализ на ЛДГ

Как правило, врачи направляют на анализ концентрации ЛДГ в крови при подозрениях на многие заболевания, причиной которых является гипоксия или распад клеток: анемия, разрушении миокарда, опухоли, патологии в работе печени и другие. С помощью этого исследования можно выявить какие-либо нарушения в строении тканей и вовремя распознать заболевание.

Определение уровня ЛДГ

Кровь исследуется на содержание ЛДГ по особенной методике под названием «UV-тест». Кровь берётся из вены, в утренние часы (до 10) и натощак. Затем полученное вещество подвергают центрифугированию, чтобы выделить из плазмы сыворотку. При этом очень важно, чтобы сыворотка была чистой, без следов распада эритроцитов, поскольку в противном случае результат может оказаться неверным. Внимание! Нежелательно курить и употреблять алкоголь накануне проведения анализа. Помимо этого, не следует принимать пищу за 6-8 часов до исследования, при этом необходимо ограничить потребление белковой и жирной пищи. Интенсивные занятия спортом тоже способны исказить результат. Ещё на конечный показатель оказывают влияние принимаемые лекарственные средства, поэтому стоит отложить приём медикаментов в день проведения исследования. Обычно с результатом анализа можно ознакомиться уже на 2 день обследования.

Важно! Повышение уровня ЛДГ не всегда свидетельствует о патологии. Существуют физиологические причины увеличения показателя фермента, такие как беременность, младенческий возраст или усиленная физическая активность.

Когда ЛДГ повышен

Возрастание концентрации ЛДГ возникает при следующих патологиях:

инсульт
инфаркт миокарда, кишечника или лёгкого
лёгочная недостаточность
гипоксия
острый панкреатит
заболевания поджелудочной железы
сниженное кровяное давление
болезни, которые поражают гепатобиларный комплекс
рак крови, почек, яичек и т.д.
цирроз печени
желтуха (на первых стадиях болезни)
железодефицитная или пернициозная анемия
эклампсия
отслойка плаценты
некоторые грибковые заболевания
лимфома
гепатит
инфекционный мононуклеоз
травмы скелетной мускулатуры, травматический шок
дистрофическое состояние
гломерулонефрит
лейкоз
кислородная недостаточность

Чтобы точно определить, где протекает патологический процесс, нужно проанализировать, какой именно изофермент ЛДГ повышен.

Возрастание показателей ЛДГ-1 или ЛДГ-2 наиболее часто указывает на инфаркт сердечной мышцы. Если повышена концентрация ЛДГ-1 и ЛДГ-3, то можно предположить, что у пациента развивается атрофия мышечной ткани. Чрезмерная активность изоферментов ЛДГ-4 и 5 часто указывает на нарушения в работе печени, а также на мышечные и костные повреждения. Если подозревают онкологическое заболевание, то наибольшее внимание обращают на количество ЛДГ-3, 4 и 5.

Важно! Повышенный показатель ЛДГ можно обнаружить при таких состояниях, как:

употребление алкоголя
психологический стресс или усиленные физические нагрузки
определённые кожные заболевания
употребление некоторых медикаментов (чаще всего, аспирин, анестетики, фториды, оральные контрацептивы и инсулин)
тромбоцитоз

Когда ЛДГ снижен

Снижение концентрации лактатдегидрогеназы в крови характерно в следующих ситуациях:

употребление большого количества аскорбиновой кислоты;
высокий уровень содержания в моче солей щавелевой кислоты (оксалатов)
своеобразная реакция на цистотическую химиотерапию.

Понижение показателя ЛДГ встречается очень редко и не всегда трактуется как свидетельство наличия нарушений в организме.

Способы снижения уровня ЛДГ

Чтобы снизить показатель лактатдегидрогеназы, необходимо точно диагностировать причину его увеличения и устранить ее. Заниматься расшифровкой результатов анализа обязательно должен квалифицированный специалист. Лечение выявленного заболевания будет способствовать понижению содержания ЛДГ в крови. Контролировать показатель лактатдегидрогеназы требуется при обнаружении следующих диагнозов:

Если пациенту поставлен диагноз «анемия», то ему будет назначена систематическая терапия, включающая в себя приём железосодержащих препаратов и специальной диеты. При этом необходимо периодически проводить биохимический анализ крови на ЛДГ, для того чтобы убедиться в продуктивности лечения.

Также регулярно сдавать кровь на ЛДГ нужно во время лечения острого панкреатита, так как именно по показателю лактатдегидрогеназы можно проследить успешность терапии.

Как правило, квалифицированные врачи устраняют приступ воспаления поджелудочной железы без хирургического вмешательства, и лишь в самых серьёзных случаях назначается ее удаление.

При инфаркте миокарда крайне необходимо вовремя начать лечение. Первым делом назначается медикаментозная терапия, помогающая быстро снять приступ и нормализовать кровообращение. Во время лечения следует проводить строгий контроль уровня содержания ЛДГ.

При подозрении на онкологическое заболевание требуется провести дополнительные обследования пациента. В случае подтверждения этого диагноза необходимо принимать экстренные меры. Как правило, предпочтение отдаётся комплексной терапии, включающей в себя хирургическое вмешательство, химиотерапию и лучевое лечение.

Таким образом, биохимический анализ крови на содержание лактатдегидрогеназы поможет вовремя обнаружить различные заболевания и патологии в организме человека на ранних стадиях, до проявления симптомов болезни. К счастью, современные методы обследования организма позволяют избежать опасных осложнений. Более того, комплексная диагностика делает возможным наблюдение за течением хронических заболеваний.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является одним из главных компонентов крови и тканей. ЛДГ в крови образуется во время дыхания. Фермент принимает участие в распаде глюкозы, превращая её в молочную кислоту. Он присутствует в тканях всего организма в различном количестве.

печени;
почках;
поджелудочной железе;
скелетной мускулатуре.

Причины образования фермента

Для поддержания нормальной жизнедеятельности, клеткам постоянно необходима энергия, основным источником которой является глюкоза. При поступлении кислорода происходит расщепление глюкозы, а организм получает энергию, воду.
При недостаточном поступлении кислорода, расходуется только глюкоза, в итоге выработка энергии уменьшается в несколько раз. Это приводит к появлению молочной кислоты, норма лактата повышается.

При достаточном поступлении кислорода лактатдегидрогеназа не скапливается, происходит полная её нейтрализация и вывод из организма.

Когда проводят анализ на наличие лактата

Диагностическое исследование назначается при:

возможных скрытых повреждениях внутри клеток или тканей для определения точного места локализации возможного заболевания;
болезнях сердца и сердечной мышцы, печени для проверки течения заболеваний хронических или острых форм;
для определения инфаркта острой формы.

Норма

Нормы ЛДГ:

у новорождённых детей — от 530 до 740;
у детей 1-15 лет — от 130 до 440;
у женщин — от 120 до 215;
у мужчин — от 130 до 235.

Расшифровка анализа у мужчин и у женщин различается. Это обусловлено тем, что мужчины чаще подвержены силовым нагрузкам.

Расшифровка анализа и что влияет на результат

Для определения нормы лактатдегидрогеназы проводят биохимический анализ. Метод проведения и расшифровка имеет специфический вид с применением современного оборудования.

Кровь для анализа берут из вены, так как она более концентрированная и по ней легче определить повышена или понижена норма лактата. Храниться кровь на анализы может в течение 6 суток после забора, при условии соблюдения всех правил хранения. Расшифровка чаще всего готова на следующий день.

Существует 5 видов фермента:

ЛДГ 1 HHHH болезни сердца и увеличенное количество эритроцитов;
ЛДГ 2 HHHM воспаление и увеличение лимфатических узлов, заболевание селезенки;
ЛДГ 3 HHMM проблемы с легкими и дыхательными путями;
ЛДГ 4 HMMM болезни скелетных мышц, почек, поджелудочной железы;
ЛДГ 5 MMMM заболевания печени.

Причины повышения

Повышение ЛДГ может возникнуть во время различных заболеваний, при:

инфаркте норма повышена в течение 10 дней после приступа, при острой форме сердечной недостаточности;
острой печёночной недостаточности, вирусных или хроническом гепатите острой формы, метастаз в печени, вирусных мононуклеозах, циррозах;
гемолитической анемии — усиленном разрушении эритроцитов, анемии, связанной с дефицитом в организме витаминов группы В12 или фолиевой кислоты;
лейкозе – опухолевое заболевание кровеносной системы, лимфоме — заболевание лимфатической системы тяжёлой стадии с увеличенным числом лимфоцитов;
воспалении мышечных тканей, повреждении мышцы во время травмы или тяжёлой физической активности;
воспалении лёгких, тромбоэмболии лёгочных артерий;
тромбозе глубоких вен на нижних конечностях;
болезнях почек, почечных инфарктах, воспаление;
панкреатите острой формы;
сепсис;
Вич-инфекции.

Причины понижения

Важное значение проведения исследования обусловлено тем, что по ЛДГ в крови можно определить заболевание, его сложность, процесс протекания и стадию излечения.

Понижен ЛДГ при условии положительного течения излечения при опухолевом заболевании, гемолитической анемии, лейкоза, лимфомы, а также после приема витамина С в больших количествах.

Значение диагностики на норму лактата в крови снижено, так как различные незначительные патологии внутренних органов приводят к повышению её нормы. Но всё же проводить этот анализ необходимо для оценки общего состояния пациента и предупреждения возможных рисков развития осложнений.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
острая вирусная инфекция – свинка
алкогольная интоксикация
внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
острый аппендицит
кишечная непроходимость
алкогольная интоксикация
кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

острый панкреатит
различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
холестаз
прободение язв
болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

инфаркт миокарда
острый гепатит (вирусный, токсический)
раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
острый панкреатит
патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

острый гепатит
механическая желтуха
введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
распад большой опухоли
рак печени или метастазы в печени
обширный инфаркт миокарда
травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

гепатиты
некроз печени
цирроз
рак печени и метастазы в печени
инфаркт миокарда
наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
гепатоз
холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Что представляет собой анализ крови ЛДГ? Этот вопрос интересует многих пациентов. Любое онкологическое заболевание успешно можно вылечить, если выявить его на ранней стадии. Меланома кожи не является исключением. Очень важно узнать, насколько сильно болезнь успела распространиться. Тщательное обследование и диагностика играют здесь ключевую роль. Современная медицина располагает разными методами проведения подобных исследований.

Анализ крови ЛДГ позволяет точно определить степень прогрессирования заболевания.

Лактатдегидрогеназа — это фермент, который принимает участие в процессе окисления глюкозы и образования молочной кислоты.

В чем заключается суть анализа ЛДГ?

Если ткани организма снабжаются полноценно, то накопление лактата в сыворотке крови не происходит. Он разрушается, а затем полностью удаляется из организма. В том случае, если присутствует гипоксия, то ткани получают недостаточное количество кислорода. Показанием к проведению анализа ЛДГ являются и такие недуги, как:

заболевания миокарда;
болезни печени;
опухоли;
заболевания почек;
болезни крови;
инфаркты;
травмы скелетных мышц;
состояние атрофии;
гипоксия.

Расшифровка анализа ЛДГ выглядит так:

У новорожденных считается нормой показатель до 2000 Ед/л.
Для детей до 2 лет — 430 Ед/л.
От 2 до 12 — 295 Ед/л.
От 12 лет и для взрослых — 250 Ед/л.

Существуют случаи, когда даже повышенная ЛДГ будет считаться нормой. Это состояние беременности, новорожденность, повышенные физические нагрузки, употребление алкоголя, прием лекарственных препаратов, например, аспирина, кофеина.

Зачем нужен анализ ЛДГ?

Анализ ЛДГ позволяет выявить нарушение тканей. Особенно важно это при заболеваниях сердца, почек, головного мозга, легких. При повреждении тканей наблюдается повышение ЛДГ в крови. При онкологии можно с точностью определить наличие метастазы в лимфатических узлах и органах. Анализ назначает врач. Перед проведением исследования следует отказаться от приема анестетиков, аспирина, фторидов, аскорбиновой кислоты и алкоголя, которые могут исказить результат анализа.

Кровь берут из вены. После этого материал помещается в центрифугу, которая быстро вращается. Это приводит к тому, что из плазмы крови выделяется сыворотка. Именно с помощью сыворотки определяют показатели ЛДГ.

Определение результатов анализов

При определении результатов учитываются пол, возраст и масса тела, кроме того, существуют разные методики проведения исследования. В среднем показатели составляют 105-333 МЕ/л. Существуют 5 компонентов лактатдегидрогеназы, по которым делается заключение. Нужно отметить, что уровень изоферментов может отличаться в разных частях тела.

Если уровень повышен, то причиной может быть не только онкология, но и многие другие факторы. Благодаря анализу можно выявить:

состояние инфаркта;
инсульт;
анемичные состояния;
пониженное давление в крови;
гепатит или другое заболевание печени;
травму мышц;
дистрофическое состояние;
заболевания поджелудочной железы.

Нужно ли готовиться к этому анализу? В первую очередь необходимо отказаться от приема пищи на протяжении 12 часов до назначенного срока анализа. За полчаса до сдачи крови следует избегать физических нагрузок и стрессов. От курения нужно отказаться за 30 минут.

Лактатдегидрогеназа — это внутриклеточный фермент, в состав которого входит цинк. Это вещество выступает в качестве катализатора для окисления молочной кислоты, в процессе этого происходит превращение ее в пируват. Он присутствует во всех клетках организма. Наибольшая концентрация фермента находится в сердце, почках, печени, эритроцитах, мышцах скелета.

Какие бывают ЛДГ? По молекулярной структуре разделяются пять групп ферментов. От того, какой тип преобладает, будет зависеть вариант окисления глюкозы. Это может быть анаэробный или аэробный вариант. Для тканей миокарда и мозга показатель ЛДГ — 1. У эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани показатели ЛДГ -1 и -2. ЛДГ-3 больше всего в легочной ткани, в тканях селезенки, щитовидной и поджелудочной желез, в коре надпочечников, лимфоцитах. ЛДГ-5 находится в плацентарной ткани и мужских половых клетках.

Активность изоферментов в тканях скелетных мышц определяется в порядке убывания: от 5 до 3. Нормой в печени считается ЛДГ — 5, наименьшая ЛДГ — 4. Принято считать нормой, если в кровяной сыворотке содержится меньше ЛДГ — 4.

Считается общий показатель ЛДГ. Формула выглядит так: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

Если в организме развивается заболевание, которое приводит к повреждению тканей, и происходит разрушение клеток, то уровень активности начинает повышаться. Это важный показатель разрушения тканей. Разумеется, показатель повышенного фермента не может указывать прямо на заболевание. В таком случае проводят комплексное обследование.

Еще совсем недавно комплексное обследование применялось при диагностировании инфаркта миокарда. Сегодня выявляется уровень тропонина, который является специфическим маркером, что позволяет определять развитие инфаркта. Проведение дифференциального исследования при миопатии позволяет выявить причины заболевания.

При злокачественном процессе в организме также фиксируется уровень ЛДГ в крови. Кроме того, подобное исследование проводится для контроля за состоянием больного раком.

Зачем нужно подобное исследование?

Анализ ЛДГ позволяет провести обследование больного, у которого имеется заболевание, сопровождающееся повреждением тканей.

Можно провести дифференциальную диагностику:

При болевом синдроме в области грудной клетки, например, при инфаркте сердца, стенокардии, инфаркте легкого.
При необходимости определить заболевание, на фоне которого происходит разрушение красных телец крови.
Для контроля за состоянием онкобольного во время курса лечения.
При выявлении патологий печени и почек.
Для определения поражения тканей мышц при травмах.

Таким образом, с помощью анализа ЛДГ можно выявить заболевание на ранней стадии и вовремя начать лечение. Благодаря своевременной диагностике можно избежать серьезных осложнений. Кроме того, диагностические мероприятия подобного плана позволяют наблюдать за течением многих заболеваний, которые протекают в хронической форме.

Чаще всего причины повышения ЛДГ бывают вполне объективными. Это могут быть заболевания крови, анемия, онкология, гепатиты разного происхождения, травматические повреждения костей, а также некоторые грибковые болезни.

ЛДГ в биохимическом анализе крови – это параметр, способный уточнить характер многих специфических и неспецифических патологий. ЛДГ (лактатдегидрогеназа) используется в лабораторных исследованиях не только для определения патологий, в некоторых случаях этот показатель нужен для отслеживания динамики выздоровления пациента.

Ферменты

Наука знает два способа ускорения биохимических реакций в живых организмах – путем увеличения температуры и путем добавления вещества-катализатора (фермента). Ферменты в живой природе – часто узкоспециализированные вещества, способные катализировать одну-единственную реакцию. Например, фермент «АТФ-аза» расщепляет только молекулу АТФ, а ферменты «киназы» катализируют перенос молекул фосфатных групп и только.

Лактатдегидрогеназа – это фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза, он помогает лактату превращаться в пируват. Во время этого процесса образуется важный кофермент НАДН (никотинамидадениндинуклеотид восстановленный).

Что такое ЛДГ в расширенном биохимическом анализе крови?

В сыворотке крови лактатдегидрогеназа существуют в пяти изоферментных разновидностях – ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Это особые молекулярные формы лактатдегидрогеназы, имеющие свою функциональную специфику. Биохимики изображают ЛДГ в виде тетрамера, состоящего из определенного числа субъединиц двух типов – М (от английского слова «muscle») и Н (от английского слова «heart»). Таким образом, подразумевается место локализации того или иного типа ЛДГ – в обычной мускулатуре и сердечной.

Внимание! В практике биохимического анализа крови чаще всего используется параметр общего ЛДГ, то есть, обобщенного, суммарного содержания всех изофракций ЛДГ.

Нормы ЛДГ в БАК

Норма общего уровня ЛДГ в крови людей разного возраста такова:

у новорожденного – до 2000 Ед/л
у ребенка до 2 лет – 425 Ед/л
у ребенка от 2 до 12 лет – 295-300 Ед/л
у ребенка старше 12 лет – 250 Ед/л
у взрослых – 235-250 Ед/л

В случаях, когда в качестве биохимического маркера нужен тот или иной изофермент ЛДГ, прибегают к специальным лабораторным тестам – методу Севела-Товарека, методу термоингибирования, методу инактивации мочевиной. Перечисленные тесты позволяют измерить уровень активности изоферментов в разных условиях, выявить наличие возможной патологии. На таблице ниже дан перечень нормального уровня активности изоферментов в каждом из перечисленных видов исследования.

Некоторые особенности, связанные с наличием параметра ЛДГ в бланке результата анализа БАК

Система клинических обследований в современной медицине построена по принципу «от простого к сложному», изначально существуют доступные для любого врача методы обследования состояния здоровья пациента – визуальный осмотр, пальпация, прослушивание шумов в лёгких и сердце, измерение температуры, исследование пульса. Далее назначается более глубокое обследование – клинический анализ крови, общий анализ мочи, УЗИ, рентген. Если эти методы выявили патологию, но не смогли окончательно установить ее природу, то следующим будет более точный вид лабораторных исследований – биохимический анализ крови (БАК). Тип БАК определяется результатами предыдущего обследования. Если локализаций патологии несколько, назначается общий БАК; если одна – расширенный БАК. Логика назначения такова: общий БАК при измерении основных биохимических параметров поможет точно установить источник патологии; расширенный БАК, в который входит параметр ЛДГ, сможет более точно указать источник патологии, ее тип и причину возникновения.

Возможные патологии, связанные с отклонением уровня ЛДГ в биохимическом анализе крови от нормы

Когда клетки человеческого организма умирают, они распадаются на различные биохимические соединения. Практически все эти новообразованные вещества токсичны или не имеют утилитарного значения для организма, поэтому он их выводит за свои пределы с помощью крови (доставляются отходы жизнедеятельности организма в печень и почки). Лактатдегидрогеназа – одно из таких органических соединений. Она содержится в определенных тканях организма, поэтому наличие ее сверх нормы в крови человека укажет на чрезмерную гибель клеток в известной его части. В случае с изофракциями ЛДГ можно четко указать локализацию явления, так как каждый из изоферментов имеет свою специфику месторасположения:

Лактатдегидрогеназа-1 в наибольшем количестве содержится в тканях миокарда и мозга (головного и костного). Есть она также в тканях почек, в биохимическом составе тромбоцитов и эритроцитов.
Лактатдегидрогеназа-2 превышает уровень содержания ЛДГ-1 в составе эритроцитов и тромбоцитов.
Лактатдегидрогеназа-3 находится в тканях селезенки и лёгких, а также многих желез эндокринной системы человека – щитовидной, паращитовидной, надпочечниках, поджелудочной.
Лактатдегидрогеназа-4 – неизменный спутник ЛДГ-3. Она находится во всех тканях, где есть этот изофермент, но в меньшем количестве. Она также входит в биохимический состав сперматозоидов, гранулоцитов, гепатоцитов.
Лактатдегидрогеназа-5 превышает уровень прочих изоферментов ЛДГ в печени и скелетной мускулатуре. Последняя также содержит в меньшем количестве ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В небольших объемах ЛДГ-5 входит в состав мужских половых клеток.

Внимание! Избыток содержания того или иного изофермента в крови будет свидетельством развития патологии в этом органе.

Обзор заболеваний, которые сопровождаются высоким уровнем ЛДГ в крови

В начале статьи мы уже заметили, что показатель ЛДГ используется не только для выявления патологий, он еще нужен для отслеживания состояния здоровья пациента. Лактатдегидрогеназа удобна в качестве клинического маркера общего состояния здоровья пациента тем, что по ней можно легко отследить динамику выздоровления человека. Сердце, скелетная мускулатура, печень, почки, мозг, клетки крови, эндокринные железы – во всех этих органах есть лактатдегидрогеназа. Таким образом, повышение общего уровня ЛДГ будет означать ухудшение состояния пациента, а снижение – улучшение его здоровья.

Наиболее характерными недугами, которые сопровождаются повышением ЛДГ в крови будут следующие болезни и патологические явления:

Травмы. Обычный кровоподтек, оставшийся после сильного удара – это повреждение скелетной мускулатуры, а, значит, и причина для увеличения уровня ЛДГ в крови. Другие травмы тоже могут стать причиной повышения уровня этого фермента, если они затрагивают органы, в которых он есть – сердце, печень, мозг.
Поражения эндокринных желез (поджелудочной, надпочечников, щитовидной) различной этиологии поднимет содержание ЛДГ в крови. Поэтому фермент – отличный маркер для наблюдения за такими болезнями как: панкреатит, гипертиреоз, гипотиреоз, тиреоидит Хашимото, болезнь Аддисона, рак.
Болезни крови. Учитывая, что лактатдегидрогеназа входит в состав многих клеток крови, неудивительно, что ее используют в качестве маркера для наблюдения за различными болезнями крови, в первую очередь – за лейкозами и гематосаркомами.
Анемии различного типа. При анемии смертность клеток крови и клеток скелетной мускулатуры выше обычного.
Болезни печени. Гепатиты различной этиологии вызывают гибель гепатоцитов – клеток печени, в биохимический состав которых входит ЛДГ.

Внимание! Цирроз и карцинома печени в развитой стадии изменяют ткань печени так сильно, что в ней начинает отсутствовать ЛДГ, поэтому физиологическая биохимия не использует этот фермент для наблюдения за развитием указанных патологий.