Лдг хеликс. Повышенная лактатдегидрогеназа: причины, лечение. Как сдать анализ на ЛДГ

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

• Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
• Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
• Острые боли в животе или травма живота;
• Любые патологии органов пищеварительного тракта;
• Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
• Киста или опухоль поджелудочной железы;
• Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
• Макроамилаземия;
• Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
• Острый перитонит или аппендицит;
• Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
• Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
• Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
• Внематочная беременность;
• Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
• Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
• Разрыв аневризмы аорты;
• Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
• Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

• Недостаточность поджелудочной железы;
• Муковисцидоз;
• Последствия удаления поджелудочной железы;
• Острый или хронический гепатит ;
• Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
• Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
• Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
• Подозрение на острый инфаркт миокарда;
• Патология мышц;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
• Профилактические осмотры;
• Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

• Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
• Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит ;
• Тепловой удар или ожоговая болезнь;
• Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
• Гемолитическая анемия любого происхождения;
• Почечная недостаточность;
• Филяриоз;
• Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
• Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
• Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

• Заболевания печени;
• Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
• Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
• Профилактические осмотры;
• Обследование потенциальных доноров крови и органов;
• Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

• Дети младше года – менее 83 Ед/л;
• Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
• Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
• Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит, ревмокардит;
• Кардиогенный или токсический шок;
• Тромбоз легочной артерии;
• Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
• Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
• Тепловой удар;
• Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
• Панкреатиты;
• Употребление алкоголя;
• Почечная недостаточность;
• Злокачественные новообразования;
• Гемолитические анемии;
• Большая талассемия ;
• Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
• Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
• Кишечная непроходимость;
• Лактоацидоз;
• Болезнь легионеров;
• Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
• Инфаркт почки;
• Инсульт (геморрагический или ишемический);
• Отравление ядовитыми грибами;
• Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
• Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

• Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
• Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
• Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
• Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
• Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

• Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
• Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
• Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
• Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

• Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
• Инфекционный мононуклеоз;
• Панкреатиты (острые и хронические);
• Опухоли поджелудочной железы, простаты;
• Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
• Употребление алкогольных напитков;
• Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
• Болезнь Педжета;
• Болезнь Гоше;
• Болезнь Ниманна-Пика;
• Миеломная болезнь;
• Тромбоэмболии;
• Гемолитическая болезнь;
• Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
• Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
• Патология печени и желчевыводящих путей;
• Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
• Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

• Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
• Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
• Заболевания центральной нервной системы;
• Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
• Травмы;
• Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

• Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
• 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
• 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
• 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
• 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
• 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
• Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
• Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
• Острые повреждения головного мозга;
• Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
• Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
• Внутривенные и внутримышечные инъекции;
• Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
• Эмболия легочной артерии;
• Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
• Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
• Длительное переохлаждение или перегревание;
• Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
• Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
• Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
• Эмболия легочной артерии;
• Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
• Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

• Заболевания печени и желчевыводящих путей;
• Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
• Гемолитические анемии;
• Миопатии;
• Злокачественные новообразования различных органов;
• Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

• Дети младше года – менее 450 Ед/л;
• Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
• Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
• Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Период беременности ;
• Новорожденные до 10 дня жизни;
• Интенсивные физические нагрузки;
• Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
• Инфаркт миокарда;
• Эмболия или инфаркт легких;
• Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
• Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
• Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
• Острый панкреатит;
• Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
• Злокачественные опухоли различной локализации;
• Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
• Хронический панкреатит;
• Желчнокаменная болезнь;
• Холецистит острый;
• Травмы живота;
• Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый или хронический панкреатит;
• Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
• Алкоголизм;
• Желчная колика ;
• Внутрипеченочный холестаз;
• Хронические заболевания желчного пузыря;
• Странгуляция или инфаркт кишечника;
• Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
• Острая или хроническая почечная недостаточность;
• Перфорация (прободение) язвы желудка;
• Непроходимость тонкого кишечника;
• Перитонит;
• Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
• Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
• Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

• Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
• Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
• Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
• Выявление рака желудка;
• Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Острый и хронический гастрит;
• Синдром Золлингера-Эллисона;
• Язва двенадцатиперстной кишки;
• Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Прогрессирующий атрофический гастрит;
• Карцинома (рак) желудка;
• Болезнь Аддисона;
• Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
• Микседема;
• Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

При его участии пировиноградная кислота превращается в молочную (и обратно). Молочная кислота – это конечный продукт обмена глюкозы в клетках при отсутствии кислорода.

Клетке нужна энергия для поддержания своей жизнедеятельности, а глюкоза – ее основной источник. Если в клетку поступает кислород, то при расщеплении глюкозы образуется энергия, углекислый газ и вода. Если же клетка вынуждена работать без кислорода, она также использует глюкозу, но в результате энергии получает в 18 раз меньше, а также появляется молочная кислота. Именно в последнем этапе расщепления глюкозы вступает в цикл ЛДГ, которая способна лишь временно поддержать клетку.

ЛДГ присутствует во всех клетках тела, являясь своего рода «запасным вариантом» – вдруг придется перейти на безкислородный обмен глюкозы. Энергия нужно всегда, но, бывают ситуации, когда кислород к ткани просто не поступает (например, при перекрытии тромбом сосуда).

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle) . В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH– миокард и
• ЛДГ2 – HHHM – лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM — легкие
• ЛДГ4 – HMMM – скелетные мышцы, плацента, почки
• ЛДГ5 – MMMM – скелетные мышцы и печень

Активность ЛДГ2 составляет 30-50%, а ЛДГ5 из скелетных мышц – 0-1,5. Так, что в норме общая ЛДГ образована преимущественно ретикулярной изоформой.

Повышенный уровень ЛДГ наблюдается у 27% опухолей в I-й стадии и у 55% метастатических семином.

Показания

• при подозрении на возможное повреждение клеток или тканей – изоферменты ЛДГ помогают уточнить места локализации заболевания
• для контроля течения острых и хронических заболеваний (сердца, печени)
• диагностика анемии, заболеваний мышечной системы (читайте о диагностике анемии в статье « ».)
• при поздней диагностике острого инфаркта миокарда
• при – ЛДГ входит в перечень критериев прогноза (международный прогностический индекс)
• при некоторых опухолях (например, яичек, печени) и лимфомах – ЛДГ применяется для контроля течения заболевания и его тяжести

Нормы ЛДГ в крови в Ед/л

• новорожденные 220-600
• дети от 1 года до 15 лет – 115-300
• женщины 125-210
• мужчины 125-225

5 фактов про ЛДГ

1. боль в мышцах при анаэробных силовых упражнениях появляется в результате «работы» ЛДГ и накопления молочной кислоты
2. ученые разрабатывают препарат, который сможет избирательно блокировать ЛДГ в раковых клетках, это приведет к накоплению большого количества и гибели опухоли
3. ЛДГ можно определять в ликворе,
4. еще одна изоформа ЛДГ есть в
5. ЛДГ выше у афроамериканцев

Зачем определять уровень ЛДГ?

• поздняя диагностика инфаркта миокарда – когда пик и уже прошли
• в комплексе исследований при печеночной патологии (в комплексе с )
• для диагностики и контроля лечения опухолевых заболеваний, как онкомаркер

Что влияет на результат?

при тромбоцитозе – повышении количества ЛДГ также растет

некоторые лекарственные препараты повышают ЛДГ – амиодарон, анаболические стероиды, далацин, дикумарол, гентамицие, интерлейкин-2 вальпроевая кислота, метотрексат, нитрофурантоин, пеницилламин, сульфосоксазол, ксилитол (обязательна консультация врача!)

ложно-повышенный уровень ЛДГ в крови бывает при гемолизе крови в пробирке при неправильном ее хранении и транспортировке

Расшифровка

Причины повышения ЛДГ

1. Заболевания сердечной мышцы – миокарда

• – среди всех сердечных маркеров ЛДГ растет самым последним, через 12-18 часов после приступа боли, остается повышенным 10 дней, более показательны анализы на ЛДГ1 и ЛДГ2, при этом ЛДГ1 должен быть выше чем ЛДГ2
• острая сердечная недостаточность — серце перестает перекачивать кровь
• — воспаление сердечной мышцы

2. Заболевания печени – изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5

• отравление органическими растворителями
• ( , )
• инфекционный мононуклеоз
• – перестройка архитектоники печеночной ткани, в том числе и сосудистого русла с снижением объема функционирующих клеток

3. Болезни крови

• гемолитическая анемия – с распадом эритроцитов в которых находится ЛДГ1
• анемия при дефиците и
• – опухолевые заболевания крови, при которых в костном мозге появляется злокачественная клетка, вытесняющая здоровую ткань
• лимфома – злокачественное заболевание лимфатической системы с увеличением количества лимфоцитов

4. Болезни мышечной системы

• воспаление мышц – ,
• повреждение мышц при травме, физической активности, после судорог

5. Другие заболевания

• опухолевые заболевания – анализ на ЛДГ имеет важное значение при некоторых опухолях яичек и яичников (дисгерминомы)
• шок – повышение всех изоферментов ЛДГ в крови
• воспаление легких,
• тромбоз глубоких вен нижних конечностей
• ЛДГ у больных ВИЧ и СПИД повышается при пневмоцистной пневмонии; очень высокие показатели ЛДГ наблюдаются у больных ВИЧ и гистоплазмозом
• заболевания почек – инфаркт почки, воспаление, нефротический синдром
• сепсис
• наличие комплексов макроЛДГ – комплексы ЛДГ с иммуноглобулинами А (IgA), G (IgG), M (IgM) – может активность фермента в крови как повышать так и понижать

Причины снижения ЛДГ

• снижение активности ЛДГ наблюдается при успешном лечении опухолевых заболеваний, гемолитических анемий, лейкозов, лимфом.
• прием большого количества витамина С

Значение анализа на ЛДГ снижается ее не специфичностью, поскольку как патология сердца, так и печени и скелетных мышц могут приводить к ее повышению. Но, ЛДГ нужно для общей оценки функции органов в сочетании с печеночными пробами (с АЛТ), сердечными маркерами (с тропонинами и АСТ) и как онкомаркер.

ЛДГ в и перикардиальной жидкости

Анализ на ЛДГ в помогает отличить (воспалительную жидкость) от (застойную). Если в плевральном выпоте величина ЛДГ выше 2/3 ее количества в крови, то речь идет о экссудате, если менее – о транссудате.

При эмпиеме плевры уровень ЛДГ в выпоте повышается до 1000 Ед/л.

ЛДГ в ликворе

Повышение уровня ЛДГ в бывает при . При вирусном менингите высокая концентрация ЛДГ в крови указывает и плохой прогноз.

ЛДГ – лактатдегидрогеназа was last modified: Декабрь 23rd, 2017 by Мария Бодян

Если результат ЛДГ понижен в крови, причины бывают двух видов. Это явление происходит крайне редко, только у людей с активным расщеплением глюкозы в организме, которая насыщает его клетки энергией. Когда у человека с пониженным результатом ЛДГ присутствует слабость в мышцах, тогда следует говорить о наличии изменений в генах, связанных с ускорением расщепления глюкозы. Также отклонение уровня ЛДГ в меньшую сторону, наблюдающееся при отсутствии симптомов, говорит о втором виде мутаций, происходящих на генном уровне.

Роль ЛДГ в организме и формы этого вещества

Чтобы выяснить причины некоторых заболеваний, нужно провести тщательную диагностику с множеством анализов. Одним из них является определение уровня ЛДГ в крови. Этот определяемый фермент носит название лактатдегидрогеназа.

С участием этого фермента происходят окислительные процессы глюкозы, а также выработка молочной кислоты. ЛДГ не накапливается в организме, он в процессе жизнедеятельности человека расщепляется и выводится естественным путем.

Лактатдегидрогеназа принимает участие в гликолизе, выработке энергии из глюкозы для поддержки жизнедеятельности клеток. Все это происходит с помощью кислорода, затем глюкоза расщепляется на воду, энергию и углекислоту.

Когда кислород не поступает в клетку, энергии вырабатывается практически в 20 раз меньше, и происходит образование молочной кислоты. ЛДГ участвует в окислении молочной кислоты, конечного продукта глюкозного обмена. Такие процессы гликолиза в раковых клетках происходят в бескислородной среде.

ЛДГ может снижаться или повышаться - это свидетельствует о нарушениях в организме человека. Данный фермент служит диагностическим маркером, помогающим определить причины патологического изменения в тканях. При увеличении уровня этого фермента данный результат будет указывать на повреждение клеток человеческого организма.

Существует несколько форм лактатдегидрогеназы, они называются изоферментами, а также отличаются своим строением и местом нахождения в разных органах:

1. Изофермент 1 содержится в мозговой и мышечной ткани сердца.
2. Изофермент 2 преобладает в печеночных и красных кровяных клетках.
3. Изофермент 3 имеет местонахождение в эндокринных железах, легких, селезенке, скелетных мышцах и надпочечниках.
4. Изофермент 4 находится в клетках, где расположен изофермент 3, а также в печени, плаценте, в гранулоцитах крови, гениталиях мужчин.
5. Изофермент 5 также расположен в органах, содержащих изофермент 4, но его можно наблюдать в скелетных мышцах человека.

В случае увеличения одной из форм лактатдегидрогеназы, служащей информативным тестом, при остром процессе, требующем неотложного лечения, можно узнать её активность и содержание в тканях организма.

Норма уровня ЛДГ в крови у детей и взрослых

При исследовании результата анализа нужно учитывать не только состояние здоровья больного, но и его возраст.

Чем меньше пациенту лет, тем выше норма данного фермента:

1. Сразу после рождения малыша в его крови будет находиться - 22,1 мккат/л.
2. Затем несколько первых дней жизни показатель будет более 28 мккат/л.
3. К 6-месячному возрасту концентрация ЛДГ в крови ребенка будет уменьшаться до 16,3 мккат/л.
4. В 3-летнем возрасте уровень данного вещества составит 14,2 мккат/л.
5. До семи лет у детей значения ЛДГ будут одинаковыми, затем у девочек показатель станет немного больше (9,6 мккат/л). Для мальчиков норма составит более 12,5 мккат/л.
6. У 13-летнего подростка уровень данного вещества будет такой, как у взрослого мужчины – 11, 4 мккат/л.
7. Для девочек подростков и женщин значение этого вещества составит 7,27 мккат/л.

Увеличение и уменьшение данных результатов, как было указано выше, свидетельствует о возможных патологиях в организме.

Для того чтобы узнать, какие нарушения имеются у человека, следует пройти полное обследование. Лечащий врач определит, какие для этого будут использоваться диагностические методы.

Почему происходят изменения нормы в большую или меньшую сторону

Снижение ЛДГ наблюдается в расшифровках анализов очень редко. Причины, из-за которых происходит снижающий эффект данного вещества, могут наблюдаться у спортсменов и людей, занимающихся тяжелым трудом. Сильные физические нагрузки приводят к повышенному потреблению энергии. То есть если в организме происходят сильные энергетические затраты, то наступает ускоренный процесс глюкозного расщепления.

Употребление аскорбиновой кислоты в больших дозах, оксалаты и мочевины, ингибирующие данный фермент, а также некоторые медикаментозные препараты способны снижать активность ЛДГ.

Мутация генов, состоящая из двух видов, также способна снизить показатель этого фермента, что является небезобидным явлением. Первый тип проявляется слабостью, второй проходит бессимптомно, как было указано выше.

Увеличение показателя ЛДГ наблюдается при нарушении целостности тканей и клеток органов.

Причины бывают разные: заболевания и травмы:

• Инфаркт легких и миокарда, ТЭЛА.
• Болезни крови с развитием гемолиза, различные виды анемий.
• Рак крови.
• Онкологические заболевания с распространением метастазов по организму человека.
• Патологические процессы в почках, панкреатит.
• Болезни печени, а также желтуха, инфекции и токсические поражения данного органа.
• Инсульты.
• Судорожный синдром, эклампсия, алкогольный делирий.
• Переломы костей скелета и развитие травматического шока.
• Мышечные травмы.
• Ожоги и ожоговая болезнь.
• Отслойка плаценты раньше положенного срока.
• Застойные явления при сердечной недостаточности.
• Пневмонии и инфекционный мононуклеоз.
• Гипотиреоз.

Протезированный клапан сердца, активное занятие спортом, также некоторые лекарственные средства, способны увеличить уровень лактатдегидрогеназы.

Биохимический анализ состава крови – метод лабораторной диагностики, позволяющий узнать много информации о состоянии здоровья пациента. По итогам теста врач получит и расшифрует информацию об особенностях обменных процессов, возможном развитии патологий внутренних органов, избытке или нехватке витаминов и микроэлементов.

Анализ крови на ЛДГ (один из составляющих исследования на биохимию) определяет содержание в крови фермента – лактатдегидрогеназы. Молекулы этого белка задействованы в процессах образования молочной кислоты, расщепления глюкозы. У здорового человека такое соединение находится в клетках тканей и органов, в кровь поступает при условии начала разрушения клеток. Так что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, как расшифровать результат и на какие процессы могут указать изменения в полученных ответах?

В каких случаях назначают исследование, как к нему подготовиться?

Анализ ЛДГ не является основным методом диагностики патологий. Исследование проводится, когда необходимо опровергнуть или подтвердить диагноз.

Результат помогает увидеть, какова степень развития заболевания, имеет ли положительный эффект лечение, прогрессирует ли болезнь.

Биохимия ЛДГ назначается для исследования общего состояния при плановых осмотрах или в случаях, если человек имеет патологии:

• произошел инфаркт миокарда, есть подозрения на его развитие, для выбора способа лечения;
• предрасположенность к анемии – причина выбора такого способа диагностики объясняется просто, когда наблюдается пониженный уровень гемоглобина в крови, то происходит ускоренный процесс разрушения эритроцитов, что отражает растущий показатель ЛДГ;
• разрушения тканей из-за развития опухолевых заболеваний онкологического характера;
• патологические процессы в печени или почках;
• разрушение тканей мышц, происходящее по разным причинам.

Анализ крови на ЛДГ проводится с выполнением правил:

• проба забирается из вены;
• не разрешается прием пищи, лекарств, алкоголя перед процедурой, запрещено курение;
• пациент должен отдохнуть, иметь стабильное психоэмоциональное состояние.

Забор венозной крови для проведения исследования

Какая норма исследования?

ЛДГ, определяемый в биохимическом анализе крови, имеет пять видов ферментов, которые локализуются в определенных органах. Такая классификация позволяет с большой достоверностью определить «географию» развивающегося патологического процесса:

• ткани сердца и мозга содержат ЛДГ 1;
• в клетках крови и печени присутствует фермент второго типа;
• мышцы, щитовидную железу, легкие, надпочечники и поджелудочную железу связывают с ЛДГ 3;
• печень, плаценту, органы мужской моче-половой системы соотносят с формой фермента 4;
• ЛДГ 5 содержат скелетные мышцы, плацента, печень, мужские репродуктивные органы.

LDH в биохимическом анализе крови соотносят с нормой. Значение варьируется в зависимости от половой принадлежности и возраста пациента. Показатель имеет обозначение е/л. Врачами используется таблица, в ней наглядно представлены единицы лактатдегидрогеназы, характерные для определенных групп людей.

1. У новорожденного ребенка уровень фермента всегда повышен, затем происходит снижение – до года характерно значение от 210 до 610 е/л.
2. Норма для детей и подростков до 18 лет находится в пределах от 114 до 300 е/л. Если ребенок активно занимается спортом, нормальный показатель ЛДГ в его крови смещен к крайним высоким цифрам диапазонов.
3. Взрослые мужчины и женщины не имеют одинаковый показатель нормы ЛДГ: у прекрасной половины он ниже – 125-211 е/л, сильной половине характерно значение от 125 до 226 е/л.

Анализ венозной крови на содержание ЛДГ и расшифровка результатов, сопоставление их с нормальными значениями важны для дальнейшей диагностики.

Биохимическая реакция крови

Что означает повышение уровня фермента?

Бывают ситуации, когда LDH в биохимическом анализе крови повышен. Такой результат теста означает, что в организме пациента имеется одна причина или несколько оснований, способных увеличить выработку органами фермента. К ним относятся патологии и состояния:

• инфаркт миокарда – в течение 2 суток после начала наблюдается повышение ЛДГ, уровень сохраняется до 10 дней;
• инсульт;
• сердечная недостаточность, нарушение ритма (может наблюдаться одновременное изменение содержания фермента КФК, его значение выше нормы);
• развитие тромбоза легочных артерий, вызывающих инфаркт легкого;
• изменения печени, связанные с гепатитом, циррозом, алкоголизмом;
• болезни почек (пиелонефрит, инфаркт), патологии органа аутоиммунного характера;
• онкологические заболевания;
• анемия разной природы;
• лейкемия, лимфома;
• мышечные травмы, их атрофия, дистрофия;
• мононуклеоз (инфекционный);
• значительные ожоговые поражения тела;
• изменения работы поджелудочной железы;
• диабетическая стопа;
• состояние травматического шока.

Анализ биохимии крови, когда ЛДГ повышен, может говорить об опасности для беременной женщины.

Высокий уровень фермента часто указывает на возможность отслойки плаценты, повышающей в несколько раз риск выкидыша или преждевременных родов. Повысить значение могут функциональные причины, которые требуют детальной диагностики.

Сердечный приступ – одна из причин высокого ЛДГ

Почему снижается ЛДГ в крови?

Пониженный уровень лактатдегидрогеназы наблюдается реже, чем повышение. За такой процесс могут отвечать усиленные процессы окисления глюкозы, которые происходят в организме пациентов, чрезмерно употребляющих витамин С.

Называют и другие причины:

• болезни почек, при которых происходит повышение уровня мочевины и оксалатов;
• побочный эффект от проведения некоторых видов химиотерапии;
• прием лекарств противосудорожного действия.

Для сдачи анализа лучше обратится в частную лабораторию

Лечение патологий, связанных с изменением ЛДГ, предполагает несколько повторных исследований для отслеживания динамики изменения количества фермента. Специалисты рекомендуют проводить их в одной клинике (Инвитро) на одном оборудовании. Любые выраженные симптомы изменений здоровья требуют врачебной консультации, назначения индивидуального лечения.

Чтобы узнать больше информации о функциях и роли фермента в человеческом организме, рекомендуем просмотреть короткий, но познавательный видеоролик:

Еще:

Как по анализу крови при инфаркте миокарда ставят диагноз: СОЭ, ферменты

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
• Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
• Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
• В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
• Для исследования патологий печени и почек.
• Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
• При комплексном профилактическом обследовании пациента.
• При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

• инфаркт миокарда,
• легочная эмболия и инфаркт легкого,
• заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
• злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
• лейкозы,
• патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
• болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
• патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
• переломы костей,
• застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
• инфекционный мононуклеоз,
• инфаркт кишечника,
• острый панкреатит,
• инсульт,
• судорожный припадок,
• белая горячка,
• эклампсия,
• травматический шок,
• тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
• ожоговая болезнь,
• пневмоцистная пневмония,
• преждевременная отслойка плаценты,
• гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

• интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
• наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
• применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
• гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
• большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
• некоторые заболевания кожи,
• лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

• присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
• лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

• Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
• В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
• Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
• Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.

• Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

• Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. - 165-166.
• Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
• Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.