Лдг общий повышен. Лдг в крови - что это такое. Особенности состояния у детей

При его участии пировиноградная кислота превращается в молочную (и обратно). Молочная кислота – это конечный продукт обмена глюкозы в клетках при отсутствии кислорода.

Клетке нужна энергия для поддержания своей жизнедеятельности, а глюкоза – ее основной источник. Если в клетку поступает кислород, то при расщеплении глюкозы образуется энергия, углекислый газ и вода. Если же клетка вынуждена работать без кислорода, она также использует глюкозу, но в результате энергии получает в 18 раз меньше, а также появляется молочная кислота. Именно в последнем этапе расщепления глюкозы вступает в цикл ЛДГ, которая способна лишь временно поддержать клетку.

ЛДГ присутствует во всех клетках тела, являясь своего рода «запасным вариантом» – вдруг придется перейти на безкислородный обмен глюкозы. Энергия нужно всегда, но, бывают ситуации, когда кислород к ткани просто не поступает (например, при перекрытии тромбом сосуда).

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle) . В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH– миокард и
• ЛДГ2 – HHHM – лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM — легкие
• ЛДГ4 – HMMM – скелетные мышцы, плацента, почки
• ЛДГ5 – MMMM – скелетные мышцы и печень

Активность ЛДГ2 составляет 30-50%, а ЛДГ5 из скелетных мышц – 0-1,5. Так, что в норме общая ЛДГ образована преимущественно ретикулярной изоформой.

Повышенный уровень ЛДГ наблюдается у 27% опухолей в I-й стадии и у 55% метастатических семином.

Показания

• при подозрении на возможное повреждение клеток или тканей – изоферменты ЛДГ помогают уточнить места локализации заболевания
• для контроля течения острых и хронических заболеваний (сердца, печени)
• диагностика анемии, заболеваний мышечной системы (читайте о диагностике анемии в статье « ».)
• при поздней диагностике острого инфаркта миокарда
• при – ЛДГ входит в перечень критериев прогноза (международный прогностический индекс)
• при некоторых опухолях (например, яичек, печени) и лимфомах – ЛДГ применяется для контроля течения заболевания и его тяжести

Нормы ЛДГ в крови в Ед/л

• новорожденные 220-600
• дети от 1 года до 15 лет – 115-300
• женщины 125-210
• мужчины 125-225

5 фактов про ЛДГ

1. боль в мышцах при анаэробных силовых упражнениях появляется в результате «работы» ЛДГ и накопления молочной кислоты
2. ученые разрабатывают препарат, который сможет избирательно блокировать ЛДГ в раковых клетках, это приведет к накоплению большого количества и гибели опухоли
3. ЛДГ можно определять в ликворе,
4. еще одна изоформа ЛДГ есть в
5. ЛДГ выше у афроамериканцев

Зачем определять уровень ЛДГ?

• поздняя диагностика инфаркта миокарда – когда пик и уже прошли
• в комплексе исследований при печеночной патологии (в комплексе с )
• для диагностики и контроля лечения опухолевых заболеваний, как онкомаркер

Что влияет на результат?

при тромбоцитозе – повышении количества ЛДГ также растет

некоторые лекарственные препараты повышают ЛДГ – амиодарон, анаболические стероиды, далацин, дикумарол, гентамицие, интерлейкин-2 вальпроевая кислота, метотрексат, нитрофурантоин, пеницилламин, сульфосоксазол, ксилитол (обязательна консультация врача!)

ложно-повышенный уровень ЛДГ в крови бывает при гемолизе крови в пробирке при неправильном ее хранении и транспортировке

Расшифровка

Причины повышения ЛДГ

1. Заболевания сердечной мышцы – миокарда

• – среди всех сердечных маркеров ЛДГ растет самым последним, через 12-18 часов после приступа боли, остается повышенным 10 дней, более показательны анализы на ЛДГ1 и ЛДГ2, при этом ЛДГ1 должен быть выше чем ЛДГ2
• острая сердечная недостаточность — серце перестает перекачивать кровь
• — воспаление сердечной мышцы

2. Заболевания печени – изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5

• отравление органическими растворителями
• ( , )
• инфекционный мононуклеоз
• – перестройка архитектоники печеночной ткани, в том числе и сосудистого русла с снижением объема функционирующих клеток

3. Болезни крови

• гемолитическая анемия – с распадом эритроцитов в которых находится ЛДГ1
• анемия при дефиците и
• – опухолевые заболевания крови, при которых в костном мозге появляется злокачественная клетка, вытесняющая здоровую ткань
• лимфома – злокачественное заболевание лимфатической системы с увеличением количества лимфоцитов

4. Болезни мышечной системы

• воспаление мышц – ,
• повреждение мышц при травме, физической активности, после судорог

5. Другие заболевания

• опухолевые заболевания – анализ на ЛДГ имеет важное значение при некоторых опухолях яичек и яичников (дисгерминомы)
• шок – повышение всех изоферментов ЛДГ в крови
• воспаление легких,
• тромбоз глубоких вен нижних конечностей
• ЛДГ у больных ВИЧ и СПИД повышается при пневмоцистной пневмонии; очень высокие показатели ЛДГ наблюдаются у больных ВИЧ и гистоплазмозом
• заболевания почек – инфаркт почки, воспаление, нефротический синдром
• сепсис
• наличие комплексов макроЛДГ – комплексы ЛДГ с иммуноглобулинами А (IgA), G (IgG), M (IgM) – может активность фермента в крови как повышать так и понижать

Причины снижения ЛДГ

• снижение активности ЛДГ наблюдается при успешном лечении опухолевых заболеваний, гемолитических анемий, лейкозов, лимфом.
• прием большого количества витамина С

Значение анализа на ЛДГ снижается ее не специфичностью, поскольку как патология сердца, так и печени и скелетных мышц могут приводить к ее повышению. Но, ЛДГ нужно для общей оценки функции органов в сочетании с печеночными пробами (с АЛТ), сердечными маркерами (с тропонинами и АСТ) и как онкомаркер.

ЛДГ в и перикардиальной жидкости

Анализ на ЛДГ в помогает отличить (воспалительную жидкость) от (застойную). Если в плевральном выпоте величина ЛДГ выше 2/3 ее количества в крови, то речь идет о экссудате, если менее – о транссудате.

При эмпиеме плевры уровень ЛДГ в выпоте повышается до 1000 Ед/л.

ЛДГ в ликворе

Повышение уровня ЛДГ в бывает при . При вирусном менингите высокая концентрация ЛДГ в крови указывает и плохой прогноз.

ЛДГ – лактатдегидрогеназа was last modified: Декабрь 23rd, 2017 by Мария Бодян

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

• Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
• Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
• Острые боли в животе или травма живота;
• Любые патологии органов пищеварительного тракта;
• Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
• Киста или опухоль поджелудочной железы;
• Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
• Макроамилаземия;
• Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
• Острый перитонит или аппендицит;
• Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
• Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
• Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
• Внематочная беременность;
• Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
• Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
• Разрыв аневризмы аорты;
• Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
• Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

• Недостаточность поджелудочной железы;
• Муковисцидоз;
• Последствия удаления поджелудочной железы;
• Острый или хронический гепатит ;
• Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
• Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
• Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
• Подозрение на острый инфаркт миокарда;
• Патология мышц;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
• Профилактические осмотры;
• Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

• Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
• Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит ;
• Тепловой удар или ожоговая болезнь;
• Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
• Гемолитическая анемия любого происхождения;
• Почечная недостаточность;
• Филяриоз;
• Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
• Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
• Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

• Заболевания печени;
• Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
• Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
• Профилактические осмотры;
• Обследование потенциальных доноров крови и органов;
• Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
• Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

• Дети младше года – менее 83 Ед/л;
• Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
• Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
• Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит, ревмокардит;
• Кардиогенный или токсический шок;
• Тромбоз легочной артерии;
• Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
• Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
• Тепловой удар;
• Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
• Панкреатиты;
• Употребление алкоголя;
• Почечная недостаточность;
• Злокачественные новообразования;
• Гемолитические анемии;
• Большая талассемия ;
• Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
• Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
• Кишечная непроходимость;
• Лактоацидоз;
• Болезнь легионеров;
• Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
• Инфаркт почки;
• Инсульт (геморрагический или ишемический);
• Отравление ядовитыми грибами;
• Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Дефицит витамина В 6 ;
• Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
• Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

• Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
• Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
• Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
• Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
• Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

• Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
• Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
• Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
• Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
• Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

• Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
• Инфекционный мононуклеоз;
• Панкреатиты (острые и хронические);
• Опухоли поджелудочной железы, простаты;
• Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
• Употребление алкогольных напитков;
• Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
• Болезнь Педжета;
• Болезнь Гоше;
• Болезнь Ниманна-Пика;
• Миеломная болезнь;
• Тромбоэмболии;
• Гемолитическая болезнь;
• Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
• Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
• Патология печени и желчевыводящих путей;
• Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
• Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

• Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
• Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
• Заболевания центральной нервной системы;
• Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
• Травмы;
• Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

• Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
• 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
• 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
• 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
• 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
• 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
• Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
• Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
• Острые повреждения головного мозга;
• Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
• Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
• Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
• Внутривенные и внутримышечные инъекции;
• Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
• Эмболия легочной артерии;
• Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
• Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
• Длительное переохлаждение или перегревание;
• Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
• Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый инфаркт миокарда;
• Острый миокардит;
• Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
• Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
• Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
• Эмболия легочной артерии;
• Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
• Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

• Заболевания печени и желчевыводящих путей;
• Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
• Гемолитические анемии;
• Миопатии;
• Злокачественные новообразования различных органов;
• Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

• Дети младше года – менее 450 Ед/л;
• Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
• Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
• Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
• Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
• Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Период беременности ;
• Новорожденные до 10 дня жизни;
• Интенсивные физические нагрузки;
• Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
• Инфаркт миокарда;
• Эмболия или инфаркт легких;
• Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
• Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
• Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
• Острый панкреатит;
• Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
• Злокачественные опухоли различной локализации;
• Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

• Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
• Хронический панкреатит;
• Желчнокаменная болезнь;
• Холецистит острый;
• Травмы живота;
• Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Острый или хронический панкреатит;
• Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
• Алкоголизм;
• Желчная колика ;
• Внутрипеченочный холестаз;
• Хронические заболевания желчного пузыря;
• Странгуляция или инфаркт кишечника;
• Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
• Острая или хроническая почечная недостаточность;
• Перфорация (прободение) язвы желудка;
• Непроходимость тонкого кишечника;
• Перитонит;
• Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
• Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

• Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
• Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

• Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
• Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
• Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
• Выявление рака желудка;
• Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Острый и хронический гастрит;
• Синдром Золлингера-Эллисона;
• Язва двенадцатиперстной кишки;
• Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

• Прогрессирующий атрофический гастрит;
• Карцинома (рак) желудка;
• Болезнь Аддисона;
• Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
• Микседема;
• Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

При биохимическом исследовании забранной у пациента крови достаточно часто проводится и определение ферментативной активности. Ферменты представляют собой особые белковые молекулы, ускоряющие протекание практически всех реакций биохимического характера в человеческом организме. Нередко ферменты называют энзимами. С помощью проведения подобного анализа врачи получают более ясную картину состояния здоровья человека.

Что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови

ЛДГ (ldh, лактатдегидрогеназа, лактат) в биохимическом анализе крови представляет собой особый фермент, вырабатывающийся при обмене глюкозы. С помощью этого фермента в организме происходит превращение пировиноградной кислоты в молочную, и, наоборот.

Молочная кислота является конечным продуктом процесса обмена глюкозы, происходящего в клетках, если в них отсутствует кислород. При наличии кислорода глюкоза превращается в энергию, столь необходимую клеткам для нормального функционирования.

ЛДГ имеется практически в каждом органе тела, но его максимальное количество концентрируется в мышцах скелета, печени и миокарде.

Важным моментом является то, что в организме присутствует сразу 5 модификаций ЛДГ, отличающихся друг от друга не только особой спецификой, но и строением, при этом каждый из видов находится только в определенных органах.

Расположение модификаций лактатдегидрогеназы:

• ЛДГ-1 локализуется в основном в мозге, а также в мышечной ткани.
• ЛДГ-1, как и ЛДГ-2 в большом количестве находится в почках, а также в тельцах крови, в частности в тромбоцитах и эритроцитах.
• ЛДГ-3 находится в основном в мышцах скелета, селезенке, легких, надпочечниках, а также в поджелудочной и щитовидной железе.
• ЛДГ-4 , как и ЛДГ-3 содержится в тех же органах и тканях, но, кроме этого, еще и в гранулоцитах, плаценте, в печени и половых клетках мужчин.
• ЛДГ-5 концентрируется там же, где и ЛДГ-4, но большое количество этой формы фермента наблюдается в мышцах скелета и печени.

При появлении заболеваний концентрация этого элемента начинает возрастать. Такой фермент в медицине считается одним из важнейших маркеров диагностики, поскольку уровень вещества возрастает при различных недугах, особенно тех, которые вызывают повреждения клеток и тканей. Именно анализ на этот фермент, проводимый одновременно с другими исследованиями, позволяет докторам выявлять нарушения в организме еще на ранних стадиях.

Норма ЛДГ в крови у женщин и мужчин

Если человек здоров, то накопления ЛДГ в его организме не происходит, поскольку фермент нейтрализуется путем естественных биологических процессов или просто выводится из организма. Но к повышению концентрации этого фермента приводит появление различных заболеваний и патологий, при развитии которых начинается распад клеток.

Врачами установлены определенные границы значений, которые позволяют судить о том, находится ли лактат крови в норме, или имеются какие-либо отклонения. Нормы, как правило, зависят от возраста человека, поскольку по мере взросления и развития организма концентрация ЛДГ меняется естественным образом, постепенно снижаясь.

В таблице представлена норма ЛДГ у детей :

Таблица нормы лактатдегидрогеназы в крови в зависимости от пола:

Конечно, в разных лабораториях нормы будут различными, как и единица измерения концентрации фермента, что зависит от исследовательского оборудования.

Вас заинтересует:

В некоторых лабораториях значение ЛДГ выражается в Ед/литр, в других в мкмоль на децилитр. Поэтому следует просить в лаборатории распечатку установленных нормативов для адекватной оценки результатов проводимого исследования.

Причины повышения лактатдегидрогеназы

Повышаться уровень ЛДГ может по различным причинам, при возникновении определенных патологий и заболеваний.

Среди причин повышения значений лактатдегидрогеназы отмечают :

• Сердечную недостаточность застойного типа.
• Инфаркт миокарда. При появлении такого состояния концентрация ЛДГ в крови резко увеличивается в первые двое суток (до 55 часов), а, затем, сохраняется примерно на 10 дней, но у каждого пациента этот промежуток разный. У одного человека повышенное значение ЛДГ после инфаркта сохраняется на 3 – 4 дня, у другого – на 7 – 10 дней.
• Инфаркт легкого. В этом случае повышение ЛДГ отмечается практически сразу же при появлении резкой боли в области груди.
• Различные патологические состояния почек.
• Инсульт.
• Лимфому.
• Лейкемию.
• Инфаркт кишечника.
• Различные заболевания онкологии.

• Анемии различной этиологии и прочие заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом.
• Панкреатит в острой форме.
• Мононуклеоз инфекционного характера.
• Повреждения костной ткани, например, переломы костей.
• Патологические состояния мышц, в частности, атрофия, дистрофия или получение травм.
• Гипотермию, гипертермию, а также различные состояния, которые сопровождаются гипоксией.
• Шоковое состояние при получении травм.
• Ожоги больших площадей кожи.
• Припадки судорожного характера.
• Белую горячку.
• Эклампсию.

Причиной повышения ЛДГ может стать период беременности. Поскольку повышение показателя в этот период может являться вариантом нормального значения, но при этом, такое состояние может указывать и на возникновение отслойки плаценты.

Вызвать повышение результата (ложное или физиологическое) могут и другие причины, в частности:

• Занятие спортом в течение дня перед забором крови или любые серьезные физические нагрузки.
• Применение гемодиализа.
• Употребление алкогольных напитков в ближайшие перед анализом дни.
• Проведение процедур электроимпульсной терапии в течение 1-3 дней перед забором крови.
• Наличие у человека специального протеза клапана в сердце, приводящего к гемолизу эритроцитов.
• Некоторые типы заболеваний кожи.
• Наличие тромбоцитоза.
• Прием некоторых лекарственных средств, которые способны влиять на концентрацию в организме ЛДГ, в частности, противовоспалительных препаратов неспецифической категории, анестетиков, стероидов анаболической категории, сульфаниламидов, кодеина, кофеина, пенициллина, инсулина, а также вальпроевой и ацетилсалициловой кислоты.

ЛДГ и некроз сердечной мышцы

Исследование лактатдегидрогеназы имеет особое диагностическое значение заболеваний и поражении мышцы сердца, поэтому его считают практически главным тестом при определении инфаркта миокарда, особенно в первые сутки после наступления такой ситуации.

Инфаркт приводит к началу некротического процесса сердечной мышцы, что является очень опасным состоянием, при этом в результате анализа наблюдается увеличение уровня ЛДГ, в основном первой и второй фракции, то есть ЛДГ-1 и отчасти ЛДГ-2.

Максимальный показатель ЛДГ в крови пациента после перенесенного инфаркта миокарда отмечается примерно через сутки, но сохраняется, как правило, около 10-и дней. Степень активности (уровень повышения показателя) всегда зависит от площади имеющегося поражения сердечной мышцы, чем она больше, тем сильнее будет повышение уровня.

Первоначальная диагностика инфаркта проводится с помощью специальных лабораторных тестов , благодаря которым удается определить уровень креатинкиназы, а также ее МВ-фракций. Исследовать концентрацию ЛДГ имеет смысл только через сутки после появления болевого приступа, при этом такой тест проводится с целью подтверждения диагноза инфаркта. При его наличии концентрация ЛДГ-ферментов может быть превышена в несколько раз, в среднем до 10-и. При этом наблюдется особая активность фракции этого фермента ЛДГ-1, что имеет значение для определения и острой степени инфаркта.

Показания к проведению анализа

Назначить исследование на ЛДГ в крови могут человеку могут при:

• Проведении диагностики заболеваний сердца или легки, когда у пациента имеются жалобы на частые и сильные боли в зоне груди, а также при выявлении инфаркта миокарда.
• Проведении диагностики патологий мышц и новообразований злокачественного характера.
• Проведении комплексных обследований для выяснения общего состояния.
• Проведении контроля лечения различных онкологий, оценке эффективности терапии, а также с целью наблюдения за развитием определенных недугов.
• Появлении подозрений на наличие у пациента повреждений клеток и тканей в хронической или острой форме.

Проведение исследования имеет особую диагностическую ценность для:

• Общей диагностики при проведении комплексных обследований.
• Диагностики инфарктов, в первую очередь сердечной мышцы, а также легких и других органов.
• Диагностики стенокардии.
• Выявления недугов, которые сопровождаются процессом гемолиза эритроцитов.
• Диагностики патологий некоторых органов, например, почек или печени, а также мышечной ткани.

Также исследование часто проводится онкологическим больным с целью наблюдения за развитием опухолевых процессов и определения степени эффективности проводимой терапии.

Процедура исследования

Для проведения исследования необходима венозная кровь пациента, поэтому забор материала производится из вены стандартным способом при пережимании жгутом или специальным ремнем средней части плеча. На забор крови и проведение анализа в обычных поликлиниках требуется направление от доктора, но в частных клиниках можно сдать анализ и без специального талона.

Для определения концентрации фермента используется сыворотка крови . Поскольку ЛДГ не относится к специфическим показателям, то особой подготовки к его проведению не требуется, однако, чтобы исключить возможность получения ложных результатов, желательно провести предварительно совсем несложную подготовку.

Важно помнить о том, что для диагностики имеют ценность только реальные показатели, а они зависят не только от работы лаборантов и соблюдения правил проведения исследования, но и от самого пациента и его поведения.

• Сдавать кровь следует натощак, при этом после ужина и до момента забора крови должно пройти как минимум 8 часов. Не требуется соблюдать особенную диету перед процедурой, но утром, перед посещением клиники ничего есть нельзя, поскольку в этом случае забранная кровь свернется, и проведение исследования будет невозможно.
• Рекомендуется за день до процедуры ограничить потребление белковой и жирной пищи , поскольку высокое содержание белков и жира в организме приведет к замутнению кровяной сыворотки и ее свертыванию.
• Важно отказаться от приема алкоголя за 2 – 3 дня до процедуры , так как в этом случае все показатели крови будут изменены, а результат исследования не будет иметь никакой ценности для диагностики. Следует отказаться и от курения перед забором крови. После выкуривания последней сигареты и процедурой должно пройти не меньше 2-х часов.
• За день до сдачи крови нельзя принимать лекарственные средства , поскольку это может значительно исказить результаты исследования. Также важно воздержаться и от физических нагрузок за день до процедуры, так как это тоже может исказить результаты.

Расшифровкой результатов анализа крови ЛДГ всегда должен заниматься только квалифицированный доктор.

Важно помнить о том, что утверждать о наличии определенных заболеваний исключительно по результатам исследования концентрации ЛДГ нельзя.

Для постановки диагноза должны учитываться результаты исследования и других показателей, а также прочие моменты, имеющие диагностическую ценность.

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

• Болезни печени;
• выявление поражений миокарда;
• миопатии;
• гемолитические анемии;

Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

• Поражение миокарда;
• поражение печени;
• повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
• эмболия и инфаркт легких;
• заболевания почек;
• заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
• злокачественные опухоли любой локализации;
• прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.

Пониженные значения:

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 - изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ). Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

• Выявление поражений миокарда;
• гемолитические анемии;
• злокачественные новообразования;
• легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

• Поражение миокарда;
• заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
• острые заболевания почек.

Пониженные значения:

• Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Биохимический анализ крови как один из методов установления состояния организма применяется уже достаточно долго и показал свою эффективность. Анализ крови можно назвать практически самым информативным методом установления диагноза. Биохимический анализ крови, расшифровка могут показать практически любые изменения в состоянии пациента. Этот метод отличается высоким уровнем достоверности и точности. Более того, данный анализ крови не только показывает клиническую картину состояния определенного органа и качество его функционирования, но и позволяет выполнить определение того, каких витаминов, макро- и микроэлементов не хватает в организме. Даже если ничего не болит, а органы не беспокоят, любые химические изменения в организме могут быть последствиями уже начавшегося процесса, поэтому очень важно вовремя обращаться в больницу и проводить при необходимости биохимический анализ крови. Чаще всего этот метод используется в практике урологии, гинекологии, кардиологии, терапии, гастроэнтерологии и других направлений медицины.

Биохимический анализ крови: подготовка и процесс

Для того чтобы провести биохимический анализ крови, необходимо взять из вены на локте кровь в количестве 5-10 мл. В процессе исследования состава крови выявляются ее состав, количество и удельный вес всех составляющих элементов. Все результаты данного исследования и их расшифровка заносятся в специальные бланки, в которых перечисляются компоненты крови и их количественное содержание. Потом на основании полученных в анализе данных врач сможет поставить наиболее точный диагноз, т. к. сравниваются полученные результаты с установленными эталонами для относительно здоровых людей-доноров. Анализ крови, точнее полученные значения, может сильно отличаться у одного и того же человека в разном возрасте и при разном состоянии здоровья. Более того, не только возраст человека, но и половая принадлежность в значительной степени могут влиять на данные, которые показал биохимический анализ.

В большинстве случаев все показания и критерии при проведении анализов не могут иметь точных эталонных значений. Общепризнанные нормы колеблются в установленном диапазоне. Полученные данные уже сравниваются с ними: биохимический анализ показал норму, или, наоборот, могут ли проявляться изменения. Любая больница, медицинский центр используют разные аппараты и методики для определения анализов, поэтому каждое отдельное медицинское учреждение устанавливает свои нормы для каждого показателя. Биохимический анализ, проведенный приблизительно одновременно в разных структурах, может отличаться. Каждая клиника, которая занимается тем, что проводит биохимический анализ, устанавливает собственные требования и критерии. Поэтому один и тот же показатель анализов, его расшифровка, трактуются по-разному. Врач с опытом работы легко справится с задачей проведения аналитического этапа биохимии и сможет определить наиболее точный диагноз. Такой метод определения диагноза практикуется в любом медицинском учреждении города.

В первую очередь необходимо ознакомиться с самой процедурой (анализ крови), методом ее осуществления и причиной назначения. Нужно подготовиться к сдаче анализов. Запрещается что-либо употреблять в пищу и пить. Необходимо сдавать анализ крови натощак, что дополнительно повысит уровень точности результатов. Чаще всего на осуществление проверки всех компонентов крови уходит не более одного дня. Однако проведение операции могут ускорить. Анализ крови таким методом предполагает изучение таких важных составляющих крови, как белки, ферменты, пигменты, витамины, углеводы, азотистые вещества и неорганические элементы.

Что такое фермент?

Анализ крови часто включает в себя определение различных ферментов, их активность. Они представляют собой молекулы белка, которые влияют на развитие биохимических реакций в организме человека с целью их ускорения. Другими словами, фермент называют еще энзимом. Научное направление, которое проводит изучение данных активных белковых молекул, называется энзимологией.

Структура фермента достаточно сложна. В его состав входят две части: активный основной центр и белковый элемент. Белковую часть называют апоферментом, а главный активирующий центр — коферментом. Все вместе, т. е. апофермент и кофермент называются голоферментом. Это и есть целостная структура энзима. Кофермент могут представлять различные органические соединения: витамины группы В, гем, флавин и другие. Именно эта составляющая отвечает за ускорение процессов и реакций в организме. А апофермент может быть только белком с третичной структурой. Это означает, что он потом сможет преобразоваться в структуру более сложную, чем эта.

Фермент проводит реакцию на определенное вещество, которое до реакции называется субстратом. После того как энзим на него воздействовал, полученный элемент называется продуктом. Чаще всего наименование ферментов образуется, если прибавить окончание «-аза» к названию вещества, которое расщепляет энзим. Например, субстрат — это сукцинат, а вот фермент называется сукцинатдегидрогеназа. В зависимости от того, как проходят реакции, ферменты делятся на несколько разновидностей. Например, некоторые из них могут проводить окислительные или восстановительные процессы, а некоторые направляют свое действие на расщепление связей между химическими элементами.

Все ферменты занимаются только одним процессом, в этом и заключается их узконаправленное действие. Более того, они могут работать только в определенных сложившихся условиях: при необходимой температуре, при определенном давлении, уровне кислотности. Фермент имеет своеобразные «родственные связи» с веществом, на которое необходимо воздействовать. Если представить процесс, то апофермент ищет и прикрепляется к субстрату, а кофермент начинает процесс ускорения взаимодействия. Эту связь называют лиганд-рецепторной либо принципом замка и ключа.

Специальный фермент лактатдегидрогеназа

В кровяной жидкости и некоторых тканях находится специальный фермент — лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Данный компонент включает в себя 5 видов изоферментов. Наибольшая активность энзима проявляется в почках и печени, в мышцах сердца и скелета, поэтому в крови ЛДГ расшифровка используется чаще, для того чтобы узнать, насколько перечисленные органы и мышцы работают правильно и точно. Этот показатель достаточно сложно установить, он задействуется нечасто, поэтому не в каждом медицинском учреждении позволено сделать такой анализ. Он требует максимальной точности. К тому же если произведена расшифровка, то могут быть отклонения от нормы. Большое значение в проведении анализа с максимальной точностью имеют профессиональные навыки медицинского персонала и качество оборудования.

Проведение анализа на лактатдегидрогеназу требуется при возникновении определенных подозрений на какие-либо заболевания. Основные случаи использования анализа на ЛДГ:

• определение развития анемии (показатель будет повышенным);
• проведение диагностики организма на развитие новообразований, в том числе и опухолей;
• если был инфаркт миокарда — для диагноза, наблюдения и контроля;
• болезни, поражающие гепатобиларный комплекс;
• различные заболевания, процесс развития которых связан с гемолизом.

Кровь анализируется на ЛДГ по специальной методике, которая называется UV-тест. Анализ будет проводиться только в том случае, если в направлении он указан. Данный тест не просто производит расчет и выдает результат, если проведена расшифровка. Он делает небольшое медицинское описание состояние организма по активности данного ЛДГ. Сам анализ крови занимает не более одного дня, а результаты выдаются на второй день. Категорически запрещено подделывать данные, т. к. это может негативно сказаться на ходе лечения пациента.

ЛДГ зависит от возрастного критерия. Для взрослого человека данный показатель не должен быть меньше 240 и больше 480 МЕ/л. Для детей различного возраста критерий будет иметь очень сильные различия. Так, у новорожденного младенца в первый день после рождения ЛДГ будет больше чем 1327 МЕ/л. В первые 5 дней жизни показатель уменьшится до 1732 МЕ/л. С шестого дня по шестой месяц показатель будет уменьшаться до 975 МЕ/л. До 1 года он должен быть не больше чем 1100 МЕ/л. У ребенка до 3 лет ЛДГ не должен превышать норму в 850 МЕ/л, а в возрасте от 4 до 6 лет этот показатель должен снизиться приблизительно 620 МЕ/л. В дальнейшем (до 12 лет) ЛДГ снижается до 580 МЕ/л, а в 17 лет — до 450 МЕ/л.

Нормальные показатели и отклонения от нормы ЛДГ

Повышаться уровень лактатдегидрогеназы может как при физиологических причинах, так и при патологических отклонениях, на которые стоит обратить внимание. При обычных неопасных причинах активность фермента повышается в период беременности, у новорожденных младенцев, у людей, которые активно занимаются спортом.

Общий уровень лактатдегидрогеназы может повышаться, в случае если был инфаркт миокарда. При этом само повышение фермента будет наблюдаться через 8-11 часов после инфаркта. Через 40-73 часа активность энзима достигает своего максимума. Показатель увеличивается в 2-5 раз. Такой критический уровень сохраняется еще 10 дней, но срок может колебаться в зависимости от размера участка сердечных мышц, который был поврежден. Все увеличение активности происходит за счет таких параметров, как ЛДГ2 и ЛДП. Если человек болеет стенокардией, то данный фермент не покажет повышения активности.

Умеренный уровень повышения активности ЛДГ может быть при миокарде, сердечной недостаточности, острых проявлениях коронарной недостаточности, но при этом инфаркт не будет проявляться. Помимо этого, повышение активности наблюдается при возникновении застойных явлений и проблем в печени. Если у человека есть заболевание аритмии сердца, то ЛДГ может быть в норме, но после проведения электроимпульсной терапии показатель может увеличиться.

Источником повышения параметров фермента могут быть такие заболевания, как:

• легочная недостаточность, инфаркт легких;
• миопатия вследствие повреждения мышц при травмах, воспалительных процессах;
• вирусный гепатит в острой форме;
• желтуха (только первые этапы заболевания);
• раковые образования в печени;
• цирроз печени.

Проведение анализов на ЛДГ помогает вовремя выявить многие заболевания сердца, печени, почек и мышц, однако анализ требует максимальной точности.